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- PDB-2fzn: Structure of the E. coli PutA proline dehydrogenase domain reduce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fzn
タイトルStructure of the E. coli PutA proline dehydrogenase domain reduced by dithionite and complexed with proline
要素Bifunctional protein putA, Proline dehydrogenase (EC 1.5.99.8) (Proline oxidase)
キーワードOXIDOREDUCTASE / proline utilization A / proline dehydrogenase / PutA / flavoenzyme / proline catabolism / dithionite-reduced
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase activity / proline catabolic process to glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase activity / proline catabolic process to glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / : / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II ...Single helix bin / : / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / FAD-linked oxidoreductase-like / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PROLINE / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tanner, J.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Hydrogen Bonding Interactions of the 2-OH Ribityl Group and the N(5) Position of the FAD Cofactor Regulate PutA-membrane Associations in Escherichia coli
著者: Zhang, W. / Zhang, M. / Zhu, W. / Wanduragula, S. / Rewinkel, D. / Tanner, J.J. / Becker, D.F.
履歴
登録2006年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein putA, Proline dehydrogenase (EC 1.5.99.8) (Proline oxidase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5693
ポリマ－66,6681
非ポリマー9012
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Bifunctional protein putA, Proline dehydrogenase (EC 1.5.99.8) (Proline oxidase)
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein putA, Proline dehydrogenase (EC 1.5.99.8) (Proline oxidase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,1386
ポリマ－133,3362
非ポリマー1,8014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area6260 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area37750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.115, 143.221, 145.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細This protein (PutA86-669) corresponds to residues 86-669 of full-length E. coli Proline Utilization A (PutA). PutA is a dimer in solution, but PutA86-669 is monomeric. The asymmetric unit contains 1 PutA86-669 monomer.

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein putA, Proline dehydrogenase (EC 1.5.99.8) (Proline oxidase)


分子量: 66668.070 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 86-669 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: putA / プラスミド: pUTA669 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P09546, EC: 1.5.99.8
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: The crystal was grown in 13-15% PEG 3350, 60-190 mM citrate buffer. Prior to data collection a crystal was soaked in excess Na dithionite and proline in order to reduce the FAD cofactor., pH ...詳細: The crystal was grown in 13-15% PEG 3350, 60-190 mM citrate buffer. Prior to data collection a crystal was soaked in excess Na dithionite and proline in order to reduce the FAD cofactor., pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27 Å / Num. obs: 51335 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID
2-2.0791.24.70.41947061.0181
2.07-2.1597.55.20.37350541.0011
2.15-2.2599.95.60.29551481.0161
2.25-2.3799.95.90.22751941.0051
2.37-2.5210060.17452061.0071
2.52-2.7110060.12252120.9991
2.71-2.9910060.0851920.9891
2.99-3.4210060.05152630.9931
3.42-4.399.65.80.03752851.0041
4.3-27935.50.02950751.0181

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 1TJ0

1tj0


解像度: 2→22.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 3.696 / SU ML: 0.101 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2508 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.216 ---
obs0.216 49878 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.509 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å20 Å2
2--4.87 Å20 Å2
3----4.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→22.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3460 0 61 183 3704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213590
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4131.9954875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83437611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4255446
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023988
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02716
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2771
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.23864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22005
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1350.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.52236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3223558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.15731354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4584.51317
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.274 193
Rwork0.273 3258
obs-3451
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.051 Å / Origin y: 45.959 Å / Origin z: 52.312 Å
111213212223313233
T0.1253 Å2-0.0065 Å20.0076 Å2-0.0058 Å2-0.0302 Å2--0.1635 Å2
L1.2262 °2-0.0255 °2-0.4451 °2-0.2816 °2-0.0063 °2--2.6175 °2
S0.0803 Å °0.0865 Å °0.0099 Å °-0.0311 Å °0.0574 Å °0.0052 Å °-0.1722 Å °0.1258 Å °-0.1377 Å °
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Refine TLS-ID: 1 / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDAuth seq-IDLabel seq-ID
188 - 1463 - 61
2244 - 610159 - 525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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