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Yorodumi- PDB-2fyx: Crystal structure of a putative transposase (dr_0177) from deinoc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2fyx | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative transposase (dr_0177) from deinococcus radiodurans r1 at 1.90 A resolution | ||||||
Components | transposase, putative | ||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Deinococcus radiodurans (radioresistant) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of a putative Transposase(6457846) from DEINOCOCCUS RADIODURANS at 1.90 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2fyx.cif.gz | 72.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2fyx.ent.gz | 52.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2fyx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2fyx_validation.pdf.gz | 444.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 2fyx_full_validation.pdf.gz | 446.6 KB | Display | |
Data in XML | 2fyx_validation.xml.gz | 14 KB | Display | |
Data in CIF | 2fyx_validation.cif.gz | 19.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fy/2fyx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fy/2fyx | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2f4fS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 130 / Label seq-ID: 13 - 142
|
-Components
#1: Protein | Mass: 16488.912 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Deinococcus radiodurans (radioresistant) Strain: R1 / Gene: 6457846 / Plasmid: MH4a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: GenBank: 6457846, UniProt: Q9RXX8*PLUS #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.27 Å3/Da / Density % sol: 62.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop, nanodrop / pH: 6.5 Details: 2.0M (NH4)2SO4, 0.2M NaCl, 0.1M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Aug 25, 2004 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal, cylindrically bent, asymmetrically cut Si(220) crystal Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→28.915 Å / Num. obs: 31895 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 9.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2f4f chain A Resolution: 1.9→27.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 4.807 / SU ML: 0.072 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.101 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ELECTRON DENSITY IN THE VICINITY OF LEU 102 AND TRP 103 ON BOTH SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT INDICATES THE PEPTIDE BOND BETWEEN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ELECTRON DENSITY IN THE VICINITY OF LEU 102 AND TRP 103 ON BOTH SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT INDICATES THE PEPTIDE BOND BETWEEN THESE TWO RESIDUES IS IN THE CIS-CONFIGURATION. 3. ELECTRON DENSITY SURROUNDING RESIDUE 46 IS MODELED AS A GLYCEROL MOLECULE. 4. ELECTRON DENSITY NEAR ARG 84 ON BOTH SUBUNITS COULD NOT BE RELIABLY MODELED AS SIDECHAIN ATOMS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.291 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→27.24 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 1 - 130 / Label seq-ID: 13 - 142
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