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- PDB-2fym: Crystal structure of E. coli enolase complexed with the minimal b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fym
タイトルCrystal structure of E. coli enolase complexed with the minimal binding segment of RNase E.
要素
  • Enolase
  • Ribonuclease E
キーワードLYASE / RNA degradosome / enolase / RNase E
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / bacterial degradosome / ribonuclease E / ribonuclease E activity / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity ...regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / bacterial degradosome / ribonuclease E / ribonuclease E activity / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing / mRNA catabolic process / protein complex oligomerization / RNA nuclease activity / RNA processing / RNA endonuclease activity / glycolytic process / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / tRNA binding / cytoskeleton / rRNA binding / cell surface / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E/G family / Enolase / Enolase, conserved site ...Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E/G family / Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / S1 domain profile. / Enolase-like; domain 1 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Enolase / Ribonuclease E
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Chandran, V. / Luisi, B.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Recognition of Enolase in the Escherichia coli RNA Degradosome
著者: Chandran, V. / Luisi, B.F.
履歴
登録2006年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enolase
B: Ribonuclease E
C: Enolase
D: Enolase
E: Ribonuclease E
F: Enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,50310
ポリマ－186,4056
非ポリマー974
水34,7691930
1
A: Enolase
B: Ribonuclease E
C: Enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2515
ポリマ－93,2033
非ポリマー492
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area27930 Å2
手法PISA
2
D: Enolase
E: Ribonuclease E
F: Enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2515
ポリマ－93,2033
非ポリマー492
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5470 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area27810 Å2
手法PISA
3
A: Enolase
B: Ribonuclease E
C: Enolase
ヘテロ分子

D: Enolase
E: Ribonuclease E
F: Enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,50310
ポリマ－186,4056
非ポリマー974
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area12690 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area53940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.054, 124.201, 96.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit consists of a enolase dimer bound to a single RNase E peptide. Two biological units are present in a single asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Enolase / 2-phosphoglycerate dehydratase / 2-phospho-D- glycerate hydro-lyase


分子量: 45578.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: eno / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6P9, phosphopyruvate hydratase
#2: タンパク質・ペプチド Ribonuclease E / RNase E


分子量: 2045.408 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 833-850 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The E. coli RNase E peptide was synthesized.
参照: UniProt: P21513, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1930 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.4750.11
2
3
4
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2981蒸気拡散法, ハンギングドロップ法72.4M Sodium malonate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
2982蒸気拡散法, ハンギングドロップ法8.240% MPEG 550, 0.1M HEPES, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
2983蒸気拡散法, ハンギングドロップ法68% PEG 4K, 0.2 M imidazole maleate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
2984蒸気拡散法, ハンギングドロップ法7.527% PEG 600, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
41001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-411
シンクロトロンESRF ID2920.9782
回転陽極RIGAKU31.54
シンクロトロンESRF ID14-441
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2004年5月8日
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年2月24日
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE2004年3月9日
ADSC QUANTUM 44CCD2004年5月8日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Ge(220) crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
4Ge(220) crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97821
31.541
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 216453 / Num. obs: 216432 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 16.51 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 2.45 / % possible all: 94.3

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.493 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.724
最高解像度最低解像度
Rotation1.6 Å19.99 Å
Translation1.6 Å19.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Enolase structure 1E9I

1e9i


解像度: 1.6→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.234 / SU ML: 0.052 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20102 10847 5 %RANDOM
Rwork0.16472 ---
obs0.16652 205585 90.92 %-
all-216453 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12873 0 4 1930 14807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02213050
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1571.96917604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.41351744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.26725.745517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.064152277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6741546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.22013
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.27024
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.29218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.21764
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8441.58843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.237213607
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69734702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0784.53994
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.495313545
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.55631934
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.843312873
LS精密化 シェル解像度: 1.598→1.639 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 820 -
Rwork0.201 15113 -
obs--91.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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