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- PDB-2fw4: Carbonic anhydrase activators. The first X-ray crystallographic s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fw4
タイトルCarbonic anhydrase activators. The first X-ray crystallographic study of an activator of isoform I, structure with L-histidine.
要素Carbonic anhydrase 1
キーワードLYASE / carbonic anhydrase I / activators
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / extracellular exosome / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / Carbonic anhydrase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Temperini, C. / Scozzafava, A. / Supuran, C.T.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Carbonic anhydrase activators: The first X-ray crystallographic study of an adduct of isoform I.
著者: Temperini, C. / Scozzafava, A. / Supuran, C.T.
履歴
登録2006年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonic anhydrase 1
B: Carbonic anhydrase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9936
ポリマ－57,5502
非ポリマー4434
水6,666370
1
A: Carbonic anhydrase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9973
ポリマ－28,7751
非ポリマー2222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carbonic anhydrase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9973
ポリマ－28,7751
非ポリマー2222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.138, 70.182, 120.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 4

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ASPASPAA4 - 2604 - 260
2TRPTRPBB5 - 2605 - 260
詳細two biological unit in the asymmetric unit

-
要素

#1: タンパク質 Carbonic anhydrase 1 / Carbonic anhydrase I / Carbonate dehydratase I / CA-I


分子量: 28774.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00915, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / 3-アゾニアヒスチジン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 25% PEG 4000, 0.1M Tris.HCl, 10% Ethylene glycol, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: OXFORD SAPPHIRE CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月2日
放射モノクロメーター: capillary / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. all: 35889 / Num. obs: 35706 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.233 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.838 / SU B: 6.039 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30254 1781 5 %RANDOM
Rwork0.21273 ---
obs0.21715 33884 97.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.031 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å20 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 24 370 4418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0214158
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9651.9325655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4645511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.94924.715193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.81215663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4921514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.22041
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.22722
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0330.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0331.52629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63324158
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.66731758
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5014.51497
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2009 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.490.5
medium thermal1.672
LS精密化 シェル解像度: 2→2.047 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 113 -
Rwork0.247 2192 -
obs--87.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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