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万見
- PDB-2fvz: Human Inositol Monophosphosphatase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fvz
タイトルHuman Inositol Monophosphosphatase 2
要素Inositol monophosphatase 2
キーワードHYDROLASE / Inositol metabolism / Inositol monophosphatase / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphatase activity / glycerol-2-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / phosphate-containing compound metabolic process ...glucose-1-phosphatase activity / glycerol-2-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / phosphate-containing compound metabolic process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / response to lithium ion / signal transduction / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol monophosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ogg, D. / Hallberg, B.M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Collins, R. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. ...Ogg, D. / Hallberg, B.M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Collins, R. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Holmberg-Schiavone, L. / Kotenyova, T. / Kursula, P. / Nilsson-Ehle, P. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Thorsell, A.G. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of Human Inositol Monophosphatase 2
著者: Thorsell, A.G. / Ogg, D. / Berglund, H. / Collins, R. / Ehn, M. / Flodin, S. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Holmberg-Schiavone, L. / Kotenyova, T. / Kursula, P. / Nilsson- ...著者: Thorsell, A.G. / Ogg, D. / Berglund, H. / Collins, R. / Ehn, M. / Flodin, S. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Holmberg-Schiavone, L. / Kotenyova, T. / Kursula, P. / Nilsson-Ehle, P. / Persson, C. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Hallberg, B.M.
履歴
登録2006年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol monophosphatase 2
B: Inositol monophosphatase 2
C: Inositol monophosphatase 2
D: Inositol monophosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,7414
ポリマ－119,7414
非ポリマー00
水00
1
A: Inositol monophosphatase 2
D: Inositol monophosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8712
ポリマ－59,8712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
2
B: Inositol monophosphatase 2
C: Inositol monophosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8712
ポリマ－59,8712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.030, 96.950, 106.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Inositol monophosphatase 2 / IMPase 2 / IMP 2 / Inositol-1(or 4)-monophosphatase 2 / Myo-inositol monophosphatase A2


分子量: 29935.322 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IMPA2, IMP.18P / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: O14732, inositol-phosphate phosphatase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20% PEG 6000, 0.1M Hepes pH 6.8, 0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-5 / 波長: 0.9075 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月4日 / 詳細: Monochromator
放射モノクロメーター: Si-911 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 55439 / Num. obs: 51914 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 16.85
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.433 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Num. parameters: 30068 / Num. restraintsaints: 31372 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: This is a twinned structure. The twinning operator is (h,k,l) -> (h,-k,-l) and the twinning fraction is 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2974 861 1.7 %THIN SHELLS
Rwork0.211 ---
obs0.2141 50340 98.2 %-
all-50340 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 57.306 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7516 0 0 0 7516
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.104
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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