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- PDB-2fmt: METHIONYL-TRNAFMET FORMYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH FORMYL-METHIO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fmt
タイトルMETHIONYL-TRNAFMET FORMYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET
要素
  • FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2
  • METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE
キーワードCOMPLEX (METHYLTRANSFERASE/TRNA) / COMPLEX (METHYLTRANSFERASE-TRNA) / FORMYLTRANSFERASE / INITIATION OF TRANSLATION / COMPLEX (METHYLTRANSFERASE-TRNA) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


charged-tRNA amino acid modification / methionyl-tRNA formyltransferase / conversion of methionyl-tRNA to N-formyl-methionyl-tRNA / methionyl-tRNA formyltransferase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methionyl-tRNA formyltransferase / Methionyl-tRNA formyltransferase, N-terminal domain / Methionyl-tRNA formyltransferase, C-terminal domain / Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain ...Methionyl-tRNA formyltransferase / Methionyl-tRNA formyltransferase, N-terminal domain / Methionyl-tRNA formyltransferase, C-terminal domain / Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-FORMYLMETHIONINE / RNA / RNA (> 10) / Methionyl-tRNA formyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Schmitt, E. / Mechulam, Y. / Blanquet, S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of methionyl-tRNAfMet transformylase complexed with the initiator formyl-methionyl-tRNAfMet.
著者: Schmitt, E. / Panvert, M. / Blanquet, S. / Mechulam, Y.
履歴
登録1998年7月29日処理サイト: NDB
改定 1.01999年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月19日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step ...ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_conn
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2
D: FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2
A: METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE
B: METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,2118
ポリマ－117,8084
非ポリマー4034
水1,49583
1
C: FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2
A: METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1064
ポリマ－58,9042
非ポリマー2022
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2
B: METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1064
ポリマ－58,9042
非ポリマー2022
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)201.710, 68.060, 86.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.97939, -0.20195, -0.00234), (0.20193, 0.97937, -0.00813), (0.00394, 0.00749, 0.99996)6.31224, -48.79334, 0.7839
2given(0.99474, -0.1024, -0.00348), (0.10227, 0.99438, -0.02719), (0.00625, 0.02669, 0.99962)3.90927, -42.125, 0.04122
詳細THE BIOLOGICALLY ACTIVE COMPLEX CORRESPONDS TO EITHER CHAINS A AND C, OR CHAINS B AND D. THE COORDINATES FOR CHAINS A AND C ARE MORE ACCURATE.

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要素

#1: RNA鎖 FORMYL-METHIONYL-TRNAFMET2 / INITIATOR TRNA


分子量: 24832.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質 METHIONYL-TRNA FMET FORMYLTRANSFERASE / 10-FORMYLTETRAHYDROFOLATE L-METHIONYL TRNAFMET FORMYLTRANSFERASE


分子量: 34071.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K37 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: FMT / プラスミド: PUCFATG / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101TR / 参照: UniProt: P23882, methionyl-tRNA formyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-FME / N-FORMYLMETHIONINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 177.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 6.6 / 詳細: pH 6.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 %mPEG500011
20.2 Mammonium sulfate11
38 %ethylene glycol11
40.060 mMprotein11
50.066 mMformylase11
610 mM11MgCl2
750 mM11KCl
850 mMMES-Na11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 29912 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.351 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.3C精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FMT

1fmt


解像度: 2.8→19 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE POSITIONS OF BASES 1, 16 - 18 AND 37 IN CHAINS C AND D ARE TENTATIVE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 1528 6 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 26136 87.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 15.1 Å2 / ksol: 0.234 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.23 Å20 Å20 Å2
2---7.43 Å20 Å2
3---26.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4784 3310 2 83 8179
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.44
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.72
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.92.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION0.1550
22X-RAY DIFFRACTION0.2650
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 135 3.7 %
Rwork0.362 2171 -
obs--63.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMDNA-RNA-MULTI-ENDO.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3C / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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