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万見
- PDB-2flu: Crystal Structure of the Kelch-Neh2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2flu
タイトルCrystal Structure of the Kelch-Neh2 Complex
要素
  • Kelch-like ECH-associated protein 1
  • Nrf2
キーワードLIGASE / Kelch domain / protein-peptide complex / beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


aflatoxin catabolic process / positive regulation of glutathione biosynthetic process / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / integrated stress response signaling / Regulation of HMOX1 expression and activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of ERAD pathway / regulation of removal of superoxide radicals ...aflatoxin catabolic process / positive regulation of glutathione biosynthetic process / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / integrated stress response signaling / Regulation of HMOX1 expression and activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of ERAD pathway / regulation of removal of superoxide radicals / regulation of cellular response to oxidative stress / regulation of epidermal cell differentiation / cellular response to laminar fluid shear stress / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / mediator complex / cellular response to methionine / cellular response to fluid shear stress / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / negative regulation of response to oxidative stress / negative regulation of ferroptosis / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / regulation of innate immune response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of embryonic development / cellular response to angiotensin / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of blood coagulation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / transcription regulator inhibitor activity / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / inclusion body / cellular response to copper ion / reactive oxygen species metabolic process / cellular response to interleukin-4 / cell redox homeostasis / transcription coregulator binding / response to ischemia / positive regulation of D-glucose import / actin filament / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Heme signaling / molecular condensate scaffold activity / protein-DNA complex / positive regulation of neuron projection development / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / RNA polymerase II transcription regulator complex / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / disordered domain specific binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / Neddylation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / midbody / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / regulation of autophagy / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / ciliary basal body / inflammatory response / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated ...: / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Kelch-like ECH-associated protein 1 / Nuclear factor erythroid 2-related factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Li, X. / Lo, J. / Beamer, L. / Hannink, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structure of the Keap1:Nrf2 interface provides mechanistic insight into Nrf2 signaling.
著者: Lo, S.C. / Li, X. / Henzl, M.T. / Beamer, L.J. / Hannink, M.
履歴
登録2006年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Kelch-like ECH-associated protein 1
P: Nrf2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5532
ポリマ－35,5532
非ポリマー00
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.757, 92.069, 46.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like ECH-associated protein 1


分子量: 33694.527 Da / 分子数: 1 / 断片: Kelch domain of human Keap1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 16198527, UniProt: Q14145*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Nrf2


分子量: 1858.008 Da / 分子数: 1 / 断片: 16-mer peptide from huma Neh2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized peptide / 参照: UniProt: Q16236
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM TrisHCl 200 mM MgCl2 30% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.23983 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→36.4 Å / Num. obs: 50551 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.456 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 64.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U6D

1u6d


解像度: 1.5→36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.491 / SU ML: 0.047 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19867 2576 5.1 %RANDOM
Rwork0.17948 ---
obs0.18048 47967 94.66 %-
all-50551 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.535 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2300 0 0 333 2633
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212468
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2111.9373389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5595335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46222.521119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.89215370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8231525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.2294
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7241.51578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17522481
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.86931030
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6954.5891
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 131 -
Rwork0.307 2295 -
obs--62.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2606-0.0344-0.13690.495-0.10560.29860.0037-0.00630.00720.0325-0.0032-0.0117-0.01080.0169-0.0005-0.0139-0.0126-0.0115-0.0197-0.0062-0.013317.656116.80557.1613
25.93130.9313-0.17370.32550.08560.0761-0.01590.1740.07520.01720.06280.0664-0.09090.0298-0.0469-0.0151-0.01390.00090.00170.02190.0159-2.22166.20021.7986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1XA325 - 60924 - 308
2X-RAY DIFFRACTION2PB69 - 841 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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