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- PDB-2fk5: Crystal structure of l-fuculose-1-phosphate aldolase from Thermus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fk5
タイトルCrystal structure of l-fuculose-1-phosphate aldolase from Thermus thermophilus HB8
要素fuculose-1-phosphate aldolase
キーワードLYASE / Class II aldolase / METAL BINDING / Fuculose phosphate / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses
機能・相同性
機能・相同性情報


pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fuculose-1-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jeyakanthan, J. / Shiro, Y. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic study of the L-fuculose-1-phosphate aldolase (FucA) from Thermus thermophilus HB8
著者: Jeyakanthan, J. / Taka, J. / Kikuchi, A. / Kuroishi, C. / Yutani, K. / Shiro, Y.
履歴
登録2006年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fuculose-1-phosphate aldolase
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5768
ポリマ－43,2422
非ポリマー3346
水6,035335
1
A: fuculose-1-phosphate aldolase
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,30232
ポリマ－172,9668
非ポリマー1,33624
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
2
A: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

A: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,00912
ポリマ－86,4834
非ポリマー5268
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area10380 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area30060 Å2
手法PISA
3
B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子

B: fuculose-1-phosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,29320
ポリマ－86,4834
非ポリマー81016
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_665-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,-x+1,z1
Buried area10430 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area29840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.944, 100.944, 45.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2003-

CL

21B-2005-

CL

31B-2006-

CL

41A-2177-

HOH

51B-2157-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 fuculose-1-phosphate aldolase / Class II aldolase protein


分子量: 21620.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PET-11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHB9, L-fuculose-phosphate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5M Lithium sulfate monohydrate, 0.1M NaOH-Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月21日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 36580 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 36580 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DZW

1dzw


解像度: 1.9→19.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 995048.56 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1801 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 36132 98.3 %-
all-36754 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83.0784 Å2 / ksol: 0.349254 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2980 0 14 335 3329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 315 5.4 %
Rwork0.226 5501 -
obs--95.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4so4.paramso4.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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