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- PDB-2fid: Crystal Structure of a Bovine Rabex-5 fragment complexed with ubi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fid
タイトルCrystal Structure of a Bovine Rabex-5 fragment complexed with ubiquitin
要素
  • Rab5 GDP/GTP exchange factor
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN TURNOVER/ENDOCYTOSIS / zinc finger / helix / PROTEIN TURNOVER-ENDOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A ...: / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Iron uptake and transport / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M Checkpoints / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / Zinc finger, A20-type ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rab5 GDP/GTP exchange factor / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lee, S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for ubiquitin recognition and autoubiquitination by Rabex-5
著者: Lee, S. / Tsai, Y.C. / Mattera, R. / Smith, W.J. / Kostelansky, M.S. / Weissman, A.M. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
履歴
登録2005年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Rab5 GDP/GTP exchange factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7663
ポリマ－16,7012
非ポリマー651
水362
1
A: Ubiquitin

A: Ubiquitin
B: Rab5 GDP/GTP exchange factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3434
ポリマ－25,2783
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z+1/31
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.967, 81.967, 54.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The biological assembly is one Rabex-5 complexed with two ubiquitin. The second ubiquitin is generated from the Rabex-5 by the operation: -y, -x-y, z+1/3

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62990, UniProt: P0CH28*PLUS
#2: タンパク質 Rab5 GDP/GTP exchange factor / Rabex-5


分子量: 8123.975 Da / 分子数: 1
Fragment: A20 zinc finger and inverted ubiquitin interacting motif domains
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: RABGEF1, RABEX5 / プラスミド: parallel GST2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O18973
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.08 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20-25% PEG 4000, 0.2M lithium sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月28日
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→71.07 Å / Num. all: 5005 / Num. obs: 5005 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 77.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→71.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 34.862 / SU ML: 0.311 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.655 / ESU R Free: 0.387 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26775 491 9.8 %RANDOM
Rwork0.2115 ---
all0.21687 5005 --
obs0.21687 4514 95.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.89 Å2-2.45 Å20 Å2
2---4.89 Å20 Å2
3---7.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→71.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1086 0 1 2 1089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0241.9621484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9455131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2425.34558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.53815216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.361157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.2728
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1090.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0630.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2131.5675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.39121060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.583484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9744.5424
LS精密化 シェル解像度: 2.802→2.875 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 27 -
Rwork0.38 266 -
obs--77.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.9227-3.53152.892711.3292-0.8876.48960.47560.931-1.002-0.8695-0.37190.69770.530.521-0.1038-0.13570.0588-0.0473-0.025-0.18660.107139.658944.55069.7113
214.1216-2.337-4.374216.5421-5.66077.73540.3513-1.24910.33751.4827-0.333-1.9831-0.58910.5634-0.01830.1825-0.29370.12940.0892-0.05090.537929.990327.608638.1721
314.109918.0847-10.908735.1825-19.187814.168-0.24730.48890.30810.43420.72830.8664-0.2945-0.5225-0.4809-0.08950.02920.0439-0.0808-0.01280.046637.366752.005820.3189
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 731 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2BB14 - 3711 - 34
3X-RAY DIFFRACTION3BB38 - 7335 - 70

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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