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- PDB-2ffw: Solution structure of the RBCC/TRIM B-box1 domain of human MID1: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ffw
タイトルSolution structure of the RBCC/TRIM B-box1 domain of human MID1: B-box with a RING
要素Midline-1
キーワードLIGASE / B-box / MID1 / RING FINGER / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to microtubule / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule associated complex / regulation of microtubule cytoskeleton organization / phosphoprotein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / microtubule cytoskeleton organization / centriolar satellite ...protein localization to microtubule / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule associated complex / regulation of microtubule cytoskeleton organization / phosphoprotein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / microtubule cytoskeleton organization / centriolar satellite / spindle / Interferon gamma signaling / transferase activity / microtubule binding / microtubule / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
30s Ribosomal Protein S14; Chain N - #40 / Midline-1 / : / Midline-1, COS domain / TRIM C-terminal subgroup One Signature domain / COS domain / COS domain profile. / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box, C-terminal ...30s Ribosomal Protein S14; Chain N - #40 / Midline-1 / : / Midline-1, COS domain / TRIM C-terminal subgroup One Signature domain / COS domain / COS domain profile. / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / 30s Ribosomal Protein S14; Chain N / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Few Secondary Structures / Irregular / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Midline-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Massiah, M.A. / Simmons, B.N. / Short, K.M. / Cox, T.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Solution Structure of the RBCC/TRIM B-box1 Domain of Human MID1: B-box with a RING.
著者: Massiah, M.A. / Simmons, B.N. / Short, K.M. / Cox, T.C.
履歴
登録2005年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Midline-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7613
ポリマ－8,6311
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)13 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Midline-1 / Tripartite motif protein 18 / Putative transcription factor XPRF / Midin / RING finger protein 59


分子量: 8630.673 Da / 分子数: 1 / 断片: B-box 1 domain (RESIDUES: 87 - 164) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MID1, FXY, RNF59, TRIM18, XPRF / プラスミド: pGEX-4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O15344, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
121HN(CA)CB
131CBCA(CO)NH
1413D 15N-separated ROESY
1513D 13C-separated NOESY
161(H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: Structure was determined using triple resonance data for backbone atom assignment and NOEs from 13C- and 15N-edited NOESY spectra

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試料調製

詳細内容: 0.75 mM U-15N,13C protein; 50 mM Tris-HCl, 300 mM NaCl, 50 mM beta-mercaptoethanol, 5 mM ZnCl2, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 50 mM Tris-HCl, 300 mM NaCl, 50 mM beta-mercaptoethanol, 5 mM ZnCl2, 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 300 mM NaCl / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 294 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1P Guntert構造決定
NMRPipeDelagio, F解析
Sparkysparky-mac10.2Goddardcollection
CYANA2.1P Guntert精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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