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万見
- PDB-2fbn: Plasmodium falciparum putative FK506-binding protein PFL2275c, C-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fbn
タイトルPlasmodium falciparum putative FK506-binding protein PFL2275c, C-terminal TPR-containing domain
要素70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Sulfur SAD / PFL2275c / TPR-containing domain / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / : / FK506 binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / protein dimerization activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...: / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP35
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Dong, A. / Lew, J. / Koeieradzki, I. / Sundararajan, E. / Melone, M. / Wasney, G. / Zhao, Y. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. ...Dong, A. / Lew, J. / Koeieradzki, I. / Sundararajan, E. / Melone, M. / Wasney, G. / Zhao, Y. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Bochkarev, A. / Hui, R. / Hills, T. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Crystallographic structure of the tetratricopeptide repeat domain of Plasmodium falciparum FKBP35 and its molecular interaction with Hsp90 C-terminal pentapeptide.
著者: Alag, R. / Bharatham, N. / Dong, A. / Hills, T. / Harikishore, A. / Widjaja, A.A. / Shochat, S.G. / Hui, R. / Yoon, H.S.
履歴
登録2005年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
B: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0762
ポリマ－46,0762
非ポリマー00
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.239, 62.936, 103.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative


分子量: 23037.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
プラスミド: P28-LIC-THROMBIN DERIVED FROM SOURCE 9 PET28
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon plus Ril / 参照: GenBank: 23509147, UniProt: Q8I4V8*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.01 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 3.5 M NaFormate, 0.1 M NaAcetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 296K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来タイプID波長波長 (Å)
回転陽極RIGAKU FR-E11.5418
回転陽極RIGAKU RU20022.29
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2005年12月5日VariMax HR
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2005年12月7日VeriMax Cr
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1VeriMax HRSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2VeriMax CrSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
22.291
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. all: 41003 / Num. obs: 41003 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 1.63→1.66 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / Num. unique all: 720 / Rsym value: 0.507 / % possible all: 31

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
CootV. 0.0.33モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.63→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 1.798 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23522 1058 2.6 %RANDOM
Rwork0.19985 ---
all0.2008 41003 --
obs0.2008 39882 87.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2510 0 0 354 2864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222553
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1141.9633427
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5045304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.6126.567134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81915509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.331154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.120.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2030.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8611.51561
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43822446
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.49631117
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8754.5981
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.514 33 -
Rwork0.442 1117 -
obs--34.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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