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- PDB-2f4i: Crystal structure of an ob-fold protein (tm0957) from thermotoga ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f4i
タイトルCrystal structure of an ob-fold protein (tm0957) from thermotoga maritima msb8 at 1.90 A resolution
要素hypothetical protein TM0957
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Envelope glycoprotein gp160, DUF2291, helical domain / Envelope glycoprotein gp160, DUF2291, alpha/beta domain / Uncharacterised conserved protein UCP033535, periplasmic lipoprotein / TM0957-like superfamily / Predicted periplasmic lipoprotein (DUF2291) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (tm0957) from THERMOTOGA MARITIMA at 2.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT EXPRESSED COMPRISED AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG [MGSDKIHHHHHH] ...SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT EXPRESSED COMPRISED AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG [MGSDKIHHHHHH] FOLLOWED BY RESIDUES 33-217 OF THE PREDICTED TM0957 GENE PRODUCT. RESIDUES 1-32 WERE OMITTED TO REMOVE A PREDICTED TRANSMEMBRANE HELIX. 2. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. MASS SPECTROMETRIC ANALYSIS SUGGESTS THAT 70-88 % OF THE AVAILABLE SITES ARE METHYLATED.
Remark 300BIOMOLECULE: 1,2,3,4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ...BIOMOLECULE: 1,2,3,4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein TM0957
B: hypothetical protein TM0957
C: hypothetical protein TM0957
D: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7758
ポリマ-92,6444
非ポリマー1314
8,719484
1
A: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2323
ポリマ-23,1611
非ポリマー712
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1962
ポリマ-23,1611
非ポリマー351
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1852
ポリマ-23,1611
非ポリマー241
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: hypothetical protein TM0957


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1611
ポリマ-23,1611
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
A: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子

B: hypothetical protein TM0957
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4285
ポリマ-46,3222
非ポリマー1063
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y+1/2,-z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.677, 78.075, 82.487
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21A
31B
41D
12C
22A
32B
42D
13C
23A
33B
43D
14C
24A
34B
44D
15C
25A
35B
45D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHELEUCC39 - 6019 - 40
21PHELEUAA39 - 6019 - 40
31PHELEUBB39 - 6019 - 40
41PHELEUDD39 - 6019 - 40
12GLYVALCC61 - 8641 - 66
22GLYVALAA61 - 8641 - 66
32GLYVALBB61 - 8641 - 66
42GLYVALDD61 - 8641 - 66
13ARGHISCC92 - 12872 - 108
23ARGHISAA92 - 12872 - 108
33ARGHISBB92 - 12872 - 108
43ARGHISDD92 - 12872 - 108
14GLYALACC133 - 156113 - 136
24GLYALAAA133 - 156113 - 136
34GLYALABB133 - 156113 - 136
44GLYALADD133 - 156113 - 136
15THRGLNCC157 - 214137 - 194
25THRGLNAA157 - 214137 - 194
35THRGLNBB157 - 214137 - 194
45THRGLNDD157 - 214137 - 194

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
hypothetical protein TM0957


分子量: 23160.959 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
: MSB8 / 遺伝子: tm0957 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X052
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.61 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8.5
詳細: 0.2M MgCl2, 30.0% PEG-4000, 0.1M TRIS, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942, 0.95372
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月4日 / 詳細: ADJUSTABLE FOCUSING MIRRORS IN K-B GEOMETRY
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979421
20.953721
反射解像度: 2.25→29.83 Å / Num. obs: 39599 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELX位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→29.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 12.66 / SU ML: 0.17 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. MG AND CL WERE ADDED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 4. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF TLSMD.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1987 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all0.193 ---
obs0.19279 37581 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å2-0.16 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5639 0 4 484 6127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225866
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5621.9717942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03939686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9125705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.04125.122287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.48515.0781086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2951529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2925
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021153
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21022
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.23962
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.22775
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23173
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0910.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2670.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70733715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3831442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33655748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16922526
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.61132194
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11C123tight positional0.040.05
12A123tight positional0.070.05
13B123tight positional0.070.05
14D123tight positional0.060.05
21C154tight positional0.040.05
22A154tight positional0.060.05
23B154tight positional0.050.05
24D154tight positional0.060.05
31C218tight positional0.050.05
32A218tight positional0.060.05
33B218tight positional0.070.05
34D218tight positional0.050.05
41C142tight positional0.070.05
42A142tight positional0.090.05
43B142tight positional0.120.05
44D142tight positional0.050.05
51C341tight positional0.050.05
52A341tight positional0.060.05
53B341tight positional0.060.05
54D341tight positional0.060.05
11C184medium positional0.560.5
12A184medium positional0.280.5
13B184medium positional0.420.5
14D184medium positional0.370.5
21C140medium positional0.20.5
22A140medium positional0.330.5
23B140medium positional0.340.5
24D140medium positional0.380.5
31C266medium positional0.350.5
32A266medium positional0.420.5
33B266medium positional0.40.5
34D266medium positional0.420.5
41C110medium positional0.680.5
42A110medium positional0.840.5
43B110medium positional0.760.5
44D110medium positional0.70.5
51C357medium positional0.50.5
52A357medium positional0.720.5
53B357medium positional0.580.5
54D357medium positional0.560.5
11C123tight thermal0.180.5
12A123tight thermal0.20.5
13B123tight thermal0.160.5
14D123tight thermal0.170.5
21C154tight thermal0.160.5
22A154tight thermal0.180.5
23B154tight thermal0.180.5
24D154tight thermal0.130.5
31C218tight thermal0.170.5
32A218tight thermal0.160.5
33B218tight thermal0.170.5
34D218tight thermal0.180.5
41C142tight thermal0.20.5
42A142tight thermal0.190.5
43B142tight thermal0.180.5
44D142tight thermal0.140.5
51C341tight thermal0.180.5
52A341tight thermal0.170.5
53B341tight thermal0.170.5
54D341tight thermal0.140.5
11C184medium thermal0.742
12A184medium thermal0.962
13B184medium thermal0.772
14D184medium thermal0.682
21C140medium thermal0.542
22A140medium thermal0.992
23B140medium thermal0.862
24D140medium thermal0.782
31C266medium thermal0.612
32A266medium thermal0.62
33B266medium thermal0.562
34D266medium thermal0.742
41C110medium thermal1.042
42A110medium thermal1.032
43B110medium thermal1.042
44D110medium thermal0.52
51C357medium thermal0.732
52A357medium thermal0.742
53B357medium thermal0.682
54D357medium thermal0.682
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.309 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 159 -
Rwork0.221 2705 -
obs--98.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6503-0.28280.66671.10250.78077.05960.05730.0689-0.1076-0.1418-0.02970.02240.20080.0081-0.0275-0.0721-0.01520.0012-0.0506-0.0112-0.019866.225639.85859.1012
20.714-0.04670.03752.266-0.75262.1978-0.0409-0.05760.02250.16480.0322-0.0519-0.0552-0.05060.0087-0.05120.02370.0081-0.0389-0.0116-0.025462.820345.201622.18
30.89740.4888-0.37532.0598-0.60552.62650.02290.1157-0.0038-0.0917-0.0494-0.0087-0.02790.0270.0264-0.12670.0285-0.0076-0.0310.0116-0.026765.4347.46748.7446
40.8443-0.5468-0.35240.86720.08337.0929-0.05880.0170.1221-0.0290.0044-0.0242-0.2623-0.22520.0544-0.0425-0.01660.0186-0.0462-0.0068-0.004669.319235.2425-18.1919
51.9964-0.48610.281.04680.05622.362-0.06830.1796-0.0799-0.07050.0219-0.07-0.00740.16540.04640.0154-0.00640.0378-0.00990.0068-0.020274.972627.1232-32.5697
61.0575-0.31880.38430.8778-0.32072.8413-0.01570.0832-0.0118-0.04140.0130.0478-0.07080.00030.0027-0.038-0.00150.0109-0.0481-0.0058-0.00767.001728.8189-19.4437
70.76490.37480.2071.1349-0.17657.5821-0.0309-0.0015-0.1279-0.0166-0.0355-0.0584-0.09580.00620.0665-0.0656-0.0166-0.02990.02580.00970.041834.438942.695817.792
82.93760.775-0.22850.94560.18430.65410.0968-0.4181-0.16670.1728-0.0935-0.161-0.01370.0512-0.0033-0.0016-0.0216-0.05410.09670.03450.005736.765644.729434.414
93.7010.8006-0.61170.4139-0.14970.78850.00450.08720.07690.01280.0332-0.0772-0.0434-0.0753-0.0377-0.041-0.0043-0.009-0.04410.02080.01832.401547.976519.904
100.83270.0982-0.6690.7698-0.838514.37990.041-0.0071-0.0992-0.0370.0207-0.10480.52-0.39-0.06170.0252-0.0251-0.01680.0565-0.00180.080433.200138.5611-6.1171
112.05340.4694-0.30161.99550.27364.1779-0.07050.1789-0.1222-0.06330.1482-0.13560.0343-0.0532-0.07780.0282-0.038-0.02470.0969-0.01580.046632.511740.1129-23.1575
122.38820.66780.6452.458-0.18756.40290.1334-0.0352-0.1383-0.04660.0915-0.02290.2345-0.4408-0.2248-0.0216-0.0293-0.01920.066-0.00130.0527.704639.7486-11.447
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA39 - 8219 - 62
2X-RAY DIFFRACTION2AA83 - 15663 - 136
3X-RAY DIFFRACTION3AA157 - 214137 - 194
4X-RAY DIFFRACTION4BB37 - 8217 - 62
5X-RAY DIFFRACTION5BB83 - 14363 - 123
6X-RAY DIFFRACTION6BB144 - 214124 - 194
7X-RAY DIFFRACTION7CC38 - 8118 - 61
8X-RAY DIFFRACTION8CC82 - 14362 - 123
9X-RAY DIFFRACTION9CC144 - 214124 - 194
10X-RAY DIFFRACTION10DD39 - 8019 - 60
11X-RAY DIFFRACTION11DD81 - 14461 - 124
12X-RAY DIFFRACTION12DD145 - 214125 - 194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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