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- PDB-2f31: Crystal structure of the autoinhibitory switch in Formin mDia1; t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f31
タイトルCrystal structure of the autoinhibitory switch in Formin mDia1; the DID/DAD complex
要素(Diaphanous protein homolog 1) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / formin / mDia1 / protein-protein complex / armadillo repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / : / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / : / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / protein localization to microtubule / RHO GTPases Activate Formins / profilin binding / cellular response to histamine / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / axon midline choice point recognition / regulation of microtubule-based process / regulation of cytoskeleton organization / brush border / ephrin receptor signaling pathway / synaptic vesicle endocytosis / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / cytoskeleton organization / actin filament / sensory perception of sound / brain development / small GTPase binding / ruffle membrane / neuron projection development / mitotic spindle / intracellular protein localization / regulation of cell shape / presynapse / actin binding / actin cytoskeleton organization / gene expression / transmembrane transporter binding / neuron projection / positive regulation of cell migration / centrosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain ...DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein diaphanous homolog 1 / GBD/FH3 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Nezami, A.G. / Poy, F. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure of the Autoinhibitory Switch in Formin mDia1
著者: Nezami, A.G. / Poy, F. / Eck, M.J.
履歴
登録2005年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diaphanous protein homolog 1
B: Diaphanous protein homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7042
ポリマ－28,7042
非ポリマー00
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12250 Å2
手法PISA
2
A: Diaphanous protein homolog 1
B: Diaphanous protein homolog 1

A: Diaphanous protein homolog 1
B: Diaphanous protein homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4084
ポリマ－57,4084
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area22890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.160, 65.790, 46.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Diaphanous protein homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1 / mDIA1 / p140mDIA


分子量: 26592.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Diaph1, Diap1 / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O08808, UniProt: Q3US76*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Diaphanous protein homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1 / mDIA1 / p140mDIA


分子量: 2111.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Diaph1, Diap1 / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O08808
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium citrate, 200 mM ammonium sulfate, 25% PEG 4000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2005年5月3日 / 詳細: Osmic confocal Max-Flux (CMF12-38Cu6)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→8 Å / Num. obs: 16811 / % possible obs: 84.8 % / 冗長度: 2.14 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 11.54
反射 シェル解像度: 2.05→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 2.93 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→7.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 8.029 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.256 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3117 840 5 %RANDOM
Rwork0.22871 ---
obs0.2328 15971 100 %-
all-16811 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20.08 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→7.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1962 0 0 125 2087
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.9922668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.5615245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32925.15597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.65715387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.2271515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2309
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2640.21039
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21383
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2670.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5361.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.36321976
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9683779
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7574.5692
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.151 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 57 -
Rwork0.35 1086 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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