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万見
- PDB-2f2d: Solution structure of the FK506-binding domain of human FKBP38 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f2d
タイトルSolution structure of the FK506-binding domain of human FKBP38
要素38 kDa FK-506 binding protein homolog, FKBP38
キーワードISOMERASE / beta half-barrel / PPIase / immunophilin
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron fate specification / regulation of mitophagy / dorsal/ventral neural tube patterning / protein localization to mitochondrion / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / mitochondrial envelope / smoothened signaling pathway / negative regulation of protein phosphorylation / BMP signaling pathway ...neuron fate specification / regulation of mitophagy / dorsal/ventral neural tube patterning / protein localization to mitochondrion / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / mitochondrial envelope / smoothened signaling pathway / negative regulation of protein phosphorylation / BMP signaling pathway / protein folding chaperone / endomembrane system / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / mitochondrial membrane / multicellular organism growth / disordered domain specific binding / protein folding / calmodulin binding / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...: / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, energy minimization
データ登録者Maestre-Martinez, M. / Edlich, F. / Jarczowski, F. / Weiwad, M. / Fischer, G. / Luecke, C.
引用ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2006
タイトル: Solution Structure of the FK506-Binding Domain of Human FKBP38
著者: Maestre-Martinez, M. / Edlich, F. / Jarczowski, F. / Weiwad, M. / Fischer, G. / Luecke, C.
履歴
登録2005年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 38 kDa FK-506 binding protein homolog, FKBP38


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0681
ポリマ－13,0681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 38 kDa FK-506 binding protein homolog, FKBP38 / FKBPR38 / FK506-binding protein 8


分子量: 13067.957 Da / 分子数: 1 / 断片: FK506-binding domain, residues 35-153 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP8, FKBP38 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14318

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
1322D 15N-separated HSQC
1422D 15N-separated HTQC
1523D 15N-separated TOCSY
1623D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM hFKBP38D, 20 mM phosphate buffer, 0.05% azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21.3 mM hFKBP38D U-15N, 20 mM phosphate buffer, 0.05% azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM sodium phosphate / pH: 6.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Bruker解析
AURELIA2.5.9Brukerデータ解析
Felix2000Accelrysデータ解析
DYANA1.5Guentert構造決定
Discover2000Accelrys精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, energy minimization
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1585 NOE-derived distants restraints
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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