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万見
- PDB-2ezm: SOLUTION NMR STRUCTURE OF CYANOVIRIN-N, RESTRAINED REGULARIZED ME... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ezm
タイトルSOLUTION NMR STRUCTURE OF CYANOVIRIN-N, RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES
要素CYANOVIRIN-N
キーワードHIV-INACTIVATING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of defense response to virus / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
HIV-inactivating Protein, Cyanovirin-n / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Bewley, C.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Solution structure of cyanovirin-N, a potent HIV-inactivating protein.
著者: Bewley, C.A. / Gustafson, K.R. / Boyd, M.R. / Covell, D.G. / Bax, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1998年5月6日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYANOVIRIN-N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0221
ポリマ－11,0221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CYANOVIRIN-N


分子量: 11022.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Nostoc ellipsosporum (バクテリア) / 参照: UniProt: P81180
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN: CBCA(CO)NH
121CBCANH
131HNCO
141C(CO)NH
151H(CCO)NH
161(H)CCH-COSY
171(H)CCH-TOCSY
181HNHA
19115N-SEPARATED HOHAHA; QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; 3D 15N-SEPARATED NOE
11013D 13C-SEPARATED NOE AND ROE
11114D 15N/13C-SEPARATED NOE
11214D 13C/13C-SEPARATED NOE EXPERIMENTS; 3D HCA(CO)N FOR THREE-BOND AMINIDE DEUTERIUM ISOTOPE SHIFTS; VARIOUS COUPLED 2D AND 3D SPECTRA TO MEASURE THE N-H
1131CA-H
1141C-H CA-C'
1151N-C'
1161HN-C' DIPOLAR COUPLINGS OBTAINED BY TAKING THE DIFFERENCE IN THE J SPLITTINGS IN ISOTROPIC MEDIUM
1171IN A LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM (4% 3:1 DMPC:DHPC).
NMR実験の詳細Text: THE 3D STRUCTURE OF CYANOVIRIN SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 2597 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS: 419 SEQUENTIAL (|I- J|=1), 170 MEDIUM RANGE (1 < |I-J| 5) ...Text: THE 3D STRUCTURE OF CYANOVIRIN SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 2597 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS: 419 SEQUENTIAL (|I- J|=1), 170 MEDIUM RANGE (1 < |I-J| <=5) AND 554 LONG RANGE (|I-J| >5) INTERRESIDUES AND 19 INTRARESIDUE APPROXIMATE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; 109 DISTANCE RESTRAINTS FOR 55 H-BONDS; 339 TORSION ANGLE RESTRAINTS (100 PHI, 98 PSI, 76 CHI1, 48 CHI2, 15 CHI3, 2 CHI4); 82 THREE-BOND HN-HA COUPLING CONSTANT RESTRAINTS; 157 (82 CALPHA AND 75 CBETA) 13C SHIFT RESTRAINTS; 362 1H SHIFT RESTRAINTS; AND 386 DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (82 N-H, 76 C-H, 43 CA-C', 65 N-C' 62 HNC', 58 SIDE-CHAIN C-H). THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM CNS (BRUNGER ET AL. ACTA CRYST SERIES D IN PRESS) MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT (GARRETT ET AL. (1984) J. MAGN. RESON. SERIES B 104, 99-103), CARBON CHEMICAL SHIFT (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96), 1H CHEMICAL SHIFT (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 107, 293-297; KUSZEWSKI ET AL. (1996) J. MAGN. RESON. SERIES B 112, 79-81), AND DIPOLAR COUPLING (CLORE ET AL. (1998) J. MAGN. RESON. 131, 159-162) RESTRAINTS, AND A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL (KUSZEWSKI ET AL. (1996) PROTEIN SCI. 5, 1067-1080; KUSZEWSKI ET AL. (1997) J. MAGN. RESON 125, 171-177).

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試料調製

試料状態pH: 6.1 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002
Bruker DMX750BrukerDMX7507503

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER, ADAMS, CLORE, DELANO, GROSSE-KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ,RICE,SIMONSON,WARREN精密化
CNS構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: AVE.RMS DIFF. TO MEAN FOR ALL NON-H-ATOMS (RESIDUES 1:101)= 0.433636 AVE.RMS DIFF. TO MEAN FOR BACKBONE ATOMS (N, CA, C', O) (RESIDUES 1:101)= 0.139826 RMS DEVIATIONS FOR BONDS, ANGLES, ...詳細: AVE.RMS DIFF. TO MEAN FOR ALL NON-H-ATOMS (RESIDUES 1:101)= 0.433636 AVE.RMS DIFF. TO MEAN FOR BACKBONE ATOMS (N, CA, C', O) (RESIDUES 1:101)= 0.139826 RMS DEVIATIONS FOR BONDS, ANGLES, IMPROPERS, CDIH, NOE, COUP 5.067337E-03, 0.712983, 0.667194, 0.157308, 1.428009E-02, 0.608909 C13CA AND CB SHIFTS RMS : 0.852581, 1.15742 JCOUP STATS: NON-GLY RESIDUES GLY RMS-D: 0.608909 1.46813 BACKBONE DIPOLAR COUPLINGS NH CH CACO NCO HNCO RMS : 0.466712 1.15058 1.29414 0.572019 1.2653 SIDECHAIN DIPOLAR COUPLINGS CH CH3S CH3D ARO RMS DIPO_SIDE: 1.6875 0.796796 0.531907 0.160016 RMS FOR 1H SHIFTS: ALL ALPHA ALPHA_GLY METHYL(S) METHYL(D) OTHER(S) OTHER(D) RMS PROT: 0.263524 0.243015 0.23853 0.115892 0.148148 0.267304 0.300122 IN THE RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES (2EZM) THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. THE LAST COLUMN IN THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES (2EZN) HAS NO MEANING. BEST FITTING TO GENERATE THE AVERAGE STRUCTURE IS WITH RESPECT TO RESIDUES 1-101. NOTE THE OCCUPANCY FIELD HAS NO MEANING.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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