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- PDB-2eza: AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, RES... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eza
タイトルAMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
要素PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / TRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / N-acetylglucosamine transport / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. ...PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Glucose Oxidase; domain 1 / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Tjandra, N. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Defining long range order in NMR structure determination from the dependence of heteronuclear relaxation times on rotational diffusion anisotropy.
著者: Tjandra, N. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M. / Bax, A. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Solution Structure of the 30 kDa N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Coli Phosphoenolpyruvate:Sugar Phosphotransferase System by Multidimensional NMR
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Liao, D.I. / Peterkofsky, A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
履歴
登録1997年5月7日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3811
ポリマ－28,3811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 30REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I


分子量: 28381.316 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / プラスミド: PLP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08839, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE 3D STRUCTURE OF THE EIN WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 4369 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS: 117 T1/T2 RESTRAINTS; 952 SEQUENTIAL (|I- J|=1), 809 MEDIUM RANGE ...Text: THE 3D STRUCTURE OF THE EIN WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 4369 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS: 117 T1/T2 RESTRAINTS; 952 SEQUENTIAL (|I- J|=1), 809 MEDIUM RANGE (1 < |I-J| <=5) AND 586 LONG RANGE (|I-J| >5) INTERRESIDUES AND 471 INTRARESIDUE APPROXIMATE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; 230 DISTANCES FOR 115 BACKBONE HYDROGEN BONDS; 543 TORSION ANGLE RESTRAINTS; 163 THREE-BOND HN-HA COUPLING CONSTANT RESTRAINTS; AND 498 (257 CALPHA AND 241 CBETA) 13C SHIFT. RESTRAINTS. (NUMBERS OF RESIDUES 1 - 259)

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試料調製

試料状態pH: 7 / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMX500BrukerAMX5005001
Bruker AMX600BrukerAMX6006002

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR (SEE ABOVE)ABOVE)構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM X-PLOR 3.1 (BRUNGER) MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM X-PLOR 3.1 (BRUNGER) MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT (GARRETT ET AL. (1984) J. MAGN. RESON. SERIES B 104, 99-103) AND CARBON CHEMICAL SHIFT (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96) RESTRAINTS, AND T1/T2 RESTRAINTS (TJANDRA ET AL. NATURE STRUCT. BIOL. 4, 443-449, 1997). IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. THE LAST COLUMN IN THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES HAS NO MEANING. BEST FITTING TO GENERATE THE AVERAGE STRUCTURE IS WITH RESPECT TO RESIDUES 1 - 246 (RESIDUES 250 - 259 ARE DISORDERED IN SOLUTION). THE DIFFUSION AXIS IS REPRESENTED BY A LINE CONNECTING THE FOLLOWING POINTS: P1 99.732 -1.172 2.902 P2 101.246 -1.242 3.113
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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