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- PDB-2ez1: Holo tyrosine phenol-lyase from Citrobacter freundii at pH 8.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ez1
タイトルHolo tyrosine phenol-lyase from Citrobacter freundii at pH 8.0
要素Tyrosine phenol-lyase
キーワードLYASE / PLP-dependent enzyme / pyridoxal-5'-phosphate / domain closure
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine phenol-lyase / tyrosine phenol-lyase activity / tyrosine metabolic process
類似検索 - 分子機能
Tyrosine phenol-lyase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Tyrosine phenol-lyase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine phenol-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Citrobacter freundii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Milic, D. / Matkovic-Calogovic, D. / Demidkina, T.V. / Antson, A.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structures of apo- and holo-tyrosine phenol-lyase reveal a catalytically critical closed conformation and suggest a mechanism for activation by K+ ions
著者: Milic, D. / Matkovic-Calogovic, D. / Demidkina, T.V. / Kulikova, V.V. / Sinitzina, N.I. / Antson, A.A.
履歴
登録2005年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine phenol-lyase
B: Tyrosine phenol-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,6684
ポリマ－103,5902
非ポリマー782
水16,250902
1
A: Tyrosine phenol-lyase
B: Tyrosine phenol-lyase
ヘテロ分子

A: Tyrosine phenol-lyase
B: Tyrosine phenol-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,3368
ポリマ－207,1804
非ポリマー1564
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area19190 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area57690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.860, 143.850, 60.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: 133.860-x, 143.850-y, z.

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine phenol-lyase / E.C.4.1.99.2 / Beta-tyrosinase


分子量: 51794.902 Da / 分子数: 2 / 断片: Tyrosine phenol-lyase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Citrobacter freundii (バクテリア)
遺伝子: TPL / プラスミド: pTZTPL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SVS370 / 参照: UniProt: P31013, tyrosine phenol-lyase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 902 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM triethanolamine buffer, 0.5 mM PLP, 2 mM DDT, 0.4 M to 0.8 M KCl, 35 - 38% (w/v) monomethyl ether PEG 5000, pH 8.0, VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7B / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月22日
放射モノクロメーター: Triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 85710 / Num. obs: 85710 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.061
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / % possible obs: 90.7 % / Rmerge(I) obs: 0.359 / Num. measured obs: 4151 / Χ2: 1.049 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 4.089 / SU ML: 0.075 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 2508 3 %RANDOM
Rwork0.152 ---
all0.153 84762 --
obs0.153 84762 92.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7238 0 2 902 8142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227361
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3121.9569929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.915910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.49523.799358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.324151277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5331552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21066
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.23381
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.25096
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0460.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2892.54504
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.09847223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.86662903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.479102705
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 174 -
Rwork0.185 5820 -
all-5994 -
obs--89.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72440.0333-0.47911.13010.44051.2705-0.0406-0.0825-0.10620.314-0.08670.20730.297-0.24740.12730.0231-0.08410.0761-0.0006-0.0055-0.05843.25348.53420.95
20.906-0.26430.37811.2242-0.27261.06440.01220.10990.125-0.06890.01960.1571-0.1647-0.1624-0.0317-0.07720.0515-0.0026-0.04880.0303-0.067149.02199.885-5.439
30.53780.10240.04891.24090.19470.4464-0.0170.06440.0051-0.1384-0.0350.25990.0736-0.16690.052-0.1065-0.0233-0.0146-0.0131-0.0209-0.090639.48262.884-4.83
40.5959-0.0216-0.13051.1390.05870.52420.0299-0.04840.04140.3039-0.02340.2297-0.1382-0.1755-0.0065-0.0190.03910.0796-0.0119-0.0173-0.095842.29986.87420.395
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA19 - 4819 - 48
21AA333 - 456333 - 456
32BB19 - 4819 - 48
42BB333 - 456333 - 456
53AA57 - 31057 - 310
64BB57 - 31057 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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