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万見
- PDB-2eyn: Crystal structure of the actin-binding domain of human alpha-acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eyn
タイトルCrystal structure of the actin-binding domain of human alpha-actinin 1 at 1.8 Angstrom resolution
要素Alpha-actinin 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / calponin homology domain / CH domain / Actin-binding / Actin-crosslinking / Actin-bundling
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet morphogenesis / structural constituent of postsynapse / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / actin filament network formation / fascia adherens / vinculin binding / focal adhesion assembly / muscle cell development / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle ...platelet morphogenesis / structural constituent of postsynapse / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / actin filament network formation / fascia adherens / vinculin binding / focal adhesion assembly / muscle cell development / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / Nephrin family interactions / platelet formation / cortical actin cytoskeleton / Syndecan interactions / pseudopodium / brush border / actin filament bundle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / stress fiber / ruffle / platelet alpha granule lumen / actin filament organization / cell projection / Z disc / actin filament binding / integrin binding / cell junction / cell-cell junction / Platelet degranulation / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / focal adhesion / calcium ion binding / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / EF-hand domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats ...Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / EF-hand domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Borrego-Diaz, E. / Kerff, F. / Lee, S.H. / Ferron, F. / Li, Y. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the actin-binding domain of alpha-actinin 1: Evaluating two competing actin-binding models.
著者: Borrego-Diaz, E. / Kerff, F. / Lee, S.H. / Ferron, F. / Li, Y. / Dominguez, R.
履歴
登録2005年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5731
ポリマ－26,5731
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.007, 111.066, 31.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-373-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin 1 / Alpha-actinin cytoskeletal isoform / Non-muscle alpha-actinin 1 / F-actin cross linking protein


分子量: 26572.682 Da / 分子数: 1 / 断片: CH domain (residues 30-253) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTN1 / プラスミド: pTYB12 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12814
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.746973 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.592518 %
結晶化温度: 277.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 50mM NaCl, 1mM EDTA, 100mM imidazol, 24% PEG 5000 MME, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.5K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. all: 18533 / Num. obs: 17130 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.901 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 1118 / Χ2: 0.921 / % possible all: 61.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: human alpha-actinin 1 ABD, PDB 2EYI

2eyi


解像度: 1.8→40 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 967 5.4 %random
Rwork0.184 ---
all0.194 ---
obs-16457 91.4 %-
溶媒の処理Bsol: 44.594 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 19.848 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.663 Å20 Å20 Å2
2---2.127 Å20 Å2
3----0.536 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1812 0 0 156 1968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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