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万見
- PDB-2exu: Crystal Structure of Saccharomyces cerevisiae transcription elong... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2exu
タイトルCrystal Structure of Saccharomyces cerevisiae transcription elongation factors Spt4-Spt5NGN domain
要素Transcription initiation protein SPT4/SPT5
キーワードTRANSCRIPTION / helixs surrounding beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / mating-type region heterochromatin / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / regulation of rRNA processing / RNA polymerase I core binding / intracellular mRNA localization / rDNA heterochromatin / DSIF complex / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding ...negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / mating-type region heterochromatin / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / regulation of rRNA processing / RNA polymerase I core binding / intracellular mRNA localization / rDNA heterochromatin / DSIF complex / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding / rDNA binding / U4 snRNA binding / snRNP binding / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / spliceosomal complex assembly / RNA polymerase II complex binding / 7-methylguanosine mRNA capping / U5 snRNA binding / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / U1 snRNA binding / positive regulation of autophagy / negative regulation of autophagy / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / kinetochore / heterochromatin formation / chromatin organization / histone binding / rRNA binding / chromatin remodeling / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein-containing complex binding / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #210 / NusG, N-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / Transcription initiation Spt4 / Spt4 superfamily / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain ...Herpes Virus-1 - #210 / NusG, N-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / Transcription initiation Spt4 / Spt4 superfamily / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, KOWx domain / Transcription elongation factor SPT5, KOW1 domain / Transcription elongation factor SPT5, fourth KOW domain / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / Herpes Virus-1 / RNA polymerase subunit RPABC4/transcription elongation factor Spt4 / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Transcription elongation factor SPT5 / Transcription elongation factor SPT4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Xu, F. / Guo, M. / Fang, P. / Teng, M. / Niu, L.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of Saccharomyces cerevisiae transcription elongation factors Spt4-Spt5NGN domain
著者: Xu, F. / Guo, M. / Fang, P. / Teng, M. / Niu, L.
履歴
登録2005年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation protein SPT4/SPT5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9005
ポリマ－22,6251
非ポリマー2764
水1,982110
1
A: Transcription initiation protein SPT4/SPT5
ヘテロ分子

A: Transcription initiation protein SPT4/SPT5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,80010
ポリマ－45,2492
非ポリマー5518
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z+3/41
Buried area7020 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area18310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.801, 53.801, 177.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
詳細The biological assembly is a heterodimer containing a Spt4(Entity 1) and a Spt5 NGN domain (Entity 2) generated by the operation: y, x, -z

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要素

#1: タンパク質 Transcription initiation protein SPT4/SPT5


分子量: 22624.502 Da / 分子数: 1 / 断片: Spt4, Spt5 NGN domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPT4, SPT5 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 / 参照: UniProt: P32914, UniProt: P27692
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 30% EtOH, 50mM NaCl, 100mM Tris-HCl, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンBSRF 3W1A11.2834
回転陽極RIGAKU21.5418
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2005年5月3日
MARRESEARCH2CCD2005年4月26日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28341
21.54181
Reflection冗長度: 6 % / 数: 5315 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.139 / D res high: 3.03 Å / D res low: 20 Å / % possible obs: 95.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.462096.710.0461.6695.3
5.166.4698.110.0551.5055.9
4.515.1698.210.0511.2546
4.114.5197.510.0511.156
3.814.1197.410.0521.1286.2
3.593.8197.410.0590.996.2
3.413.5997.810.0610.966.2
3.263.4196.910.0740.956.2
3.143.2696.810.0880.8246.3
3.033.1477.510.1160.8895.3
反射解像度: 2.22→53.84 Å / Num. all: 13617 / Num. obs: 13576 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.23→2.33 Å / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. measured obs: 1627 / Rsym value: 0.262 / % possible all: 99.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set siteAtom type symbol: Zn / B iso: 36.922 / Fract x: 0.228 / Fract y: 0.096 / Fract z: 0.078 / Occupancy: 1.062
Phasing dmFOM : 0.73 / FOM acentric: 0.74 / FOM centric: 0.68 / 反射: 13500 / Reflection acentric: 10780 / Reflection centric: 2720
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
6.4-21.4240.890.940.81660363297
4-6.40.90.930.8318851356529
3.2-40.850.850.8222681793475
2.8-3.20.780.810.6822841859425
2.4-2.80.660.680.5539783342636
2.2-2.40.530.550.4224252067358

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
SOLVE2.09位相決定
RESOLVE2.09位相決定
REFMAC5精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.23→21.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 10.729 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 686 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.207 13617 --
obs0.207 13499 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.784 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→21.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1503 0 15 110 1628
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9941.9962074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9175190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72623.89859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.31115294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0661510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021114
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1810.2711
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.21056
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2491.5988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.42521546
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7233630
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1684.5528
LS精密化 シェル解像度: 2.225→2.344 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 95 -
Rwork0.217 1769 -
all-1864 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94770.7152-1.3641.9218-1.12693.6578-0.03240.08090.0767-0.28760.0089-0.0355-0.0428-0.10840.0234-0.1008-0.0072-0.0161-0.17510.0002-0.121646.559.236858.3463
22.7735-0.55321.19837.0502-0.39858.67320.04150.04080.0161-0.17420.02560.01670.3467-0.0045-0.0671-0.054-0.0075-0.0492-0.19830.0162-0.123957.987-20.556458.7174
30.14010.0041-0.12971.3354-0.2670.3790.00420.0212-0.0119-0.14560.00660.01150.0592-0.0207-0.01080.1159-0.0116-0.0140.06560.0240.033551.7714-3.249159.7281
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A

IDRefine TLS-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11A3 - 1013 - 101
21D10021
31E20011
42A285 - 377102 - 194
52C10011
63F2002 - 21111 - 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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