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万見
- PDB-2exs: TRAP3 (engineered TRAP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2exs
タイトルTRAP3 (engineered TRAP)
要素Transcription attenuation protein mtrB
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ARTIFICIAL / ENGINEERED / RING PROTEIN / 12-mer
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated transcription termination / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
TRAP-like / Transcription attenuation protein MtrB / Tryptophan RNA-binding attenuator protein domain / Tryptophan RNA-binding attenuator protein / Tryptophan RNA-binding attenuator protein-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHAN / Transcription attenuation protein MtrB
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Heddle, J.G. / Yokoyama, T. / Yamashita, I. / Park, S.Y. / Tame, J.R.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Rounding up: Engineering 12-Membered Rings from the Cyclic 11-Mer TRAP
著者: Heddle, J.G. / Yokoyama, T. / Yamashita, I. / Park, S.Y. / Tame, J.R.H.
履歴
登録2005年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE POLYPEPTIDE CHAIN CONTAINS THREE (3) COPIES OF THE TRAP PROTEIN LINKED IN TANDEM, WHICH ARRANGE THEMSELVES TO MAKE A 12-MER RING IN SOLUTION. THIS RING IS ALIGNED WITH THE CRYSTALLOGRAPHIC FOUR-FOLD AXIS, WITH ONLY THREE COPIES OF TRAP PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE LINKER PEPTIDES ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription attenuation protein mtrB
B: Transcription attenuation protein mtrB
C: Transcription attenuation protein mtrB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0876
ポリマ－25,4753
非ポリマー6133
水70339
1
A: Transcription attenuation protein mtrB
B: Transcription attenuation protein mtrB
C: Transcription attenuation protein mtrB
ヘテロ分子

A: Transcription attenuation protein mtrB
B: Transcription attenuation protein mtrB
C: Transcription attenuation protein mtrB
ヘテロ分子

A: Transcription attenuation protein mtrB
B: Transcription attenuation protein mtrB
C: Transcription attenuation protein mtrB
ヘテロ分子

A: Transcription attenuation protein mtrB
B: Transcription attenuation protein mtrB
C: Transcription attenuation protein mtrB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,34924
ポリマ－101,89812
非ポリマー2,45112
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_655-y+3/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_465y-1/2,-x+3/2,z1
Buried area24490 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area30230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)110.04, 110.04, 36.84
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Transcription attenuation protein mtrB / Tryptophan RNA-binding attenuator protein / Trp RNA-binding attenuation protein / TRAP


分子量: 8491.506 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
遺伝子: mtrB / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9X6J6
#2: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 30% PEG 300, 90mM CAPS, 150mM ammonium sulphate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 93891 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル最高解像度: 2 Å / % possible all: 65.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→38.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 4.535 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26423 762 5 %RANDOM
Rwork0.2039 ---
obs0.20687 14334 100 %-
all-14344 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.644 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1510 0 45 39 1594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211579
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4121.922120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.425192
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021154
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1110.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8811.5969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69521553
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2643610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.264.5567
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.239 32
Rwork0.227 675

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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