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- PDB-2exe: Crystal structure of the phosphorylated CLK3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2exe
タイトルCrystal structure of the phosphorylated CLK3
要素Dual specificity protein kinase CLK3
キーワードTRANSFERASE / dual-specificity kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / intermediate filament cytoskeleton / regulation of RNA splicing / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / acrosomal vesicle / protein tyrosine kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity ...dual-specificity kinase / intermediate filament cytoskeleton / regulation of RNA splicing / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / acrosomal vesicle / protein tyrosine kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein kinase CLK3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Papagrigoriou, E. / Rellos, P. / Das, S. / Bullock, A. / Ball, L.J. / Turnbull, A. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Johansson, C. / Ugochukwu, E. ...Papagrigoriou, E. / Rellos, P. / Das, S. / Bullock, A. / Ball, L.J. / Turnbull, A. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Johansson, C. / Ugochukwu, E. / Sobott, F. / von Delft, F. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of the phosphorylated CLK3
著者: Papagrigoriou, E. / Rellos, P. / Das, S. / Bullock, A. / Ball, L.J. / Turnbull, A. / Fedorov, O. / Johansson, C. / Ugochukwu, E. / Sobott, F. / von Delft, F. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / ...著者: Papagrigoriou, E. / Rellos, P. / Das, S. / Bullock, A. / Ball, L.J. / Turnbull, A. / Fedorov, O. / Johansson, C. / Ugochukwu, E. / Sobott, F. / von Delft, F. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Knapp, S.
履歴
登録2005年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase CLK3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9991
ポリマ－41,9991
非ポリマー00
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.180, 110.998, 161.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological unit is a monomer one monomer is found in the asu

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase CLK3 / CDC-like kinase 3


分子量: 41999.039 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN KINASE domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLK3 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P49761, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8M (NH4)3(cit), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9764 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月3日 / 詳細: Si(111)
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9764 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→32.82 Å / Num. all: 23758 / Num. obs: 23665 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.0495 / Rsym value: 0.0495 / Net I/σ(I): 13.59
反射 シェル最高解像度: 2.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.3432 / Num. unique all: 2769 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1z57

1z57


解像度: 2.35→32.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 11.667 / SU ML: 0.148 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. The N-terminal domain of CLK3 is highly mobile and, hence, was not built. This is probably due to phosphorylation. The effect of ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. The N-terminal domain of CLK3 is highly mobile and, hence, was not built. This is probably due to phosphorylation. The effect of phosphorylation on the CLK3 structure can be more clearly demonstrated if the structure of the phosphotylated molecule is compared with the structure of the dephosphorylated CLK3 (PDB ID:2EU9)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26028 1171 4.9 %RANDOM
Rwork0.22479 ---
all0.22653 23758 --
obs0.22653 22495 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.851 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.26 Å20 Å20 Å2
2--1.95 Å20 Å2
3---3.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→32.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 0 96 2181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212155
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2351.9412926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92634424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9675262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.02223.398103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.50515346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1171512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2499
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.21981
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21066
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21142
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2830.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.89431349
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4723525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9852117
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9917908
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.77811807
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 79 -
Rwork0.259 1660 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.7673 Å / Origin y: 18.2037 Å / Origin z: 30.2449 Å
111213212223313233
T-0.1371 Å20.0222 Å2-0.0952 Å2--0.2081 Å2-0.0423 Å2---0.1241 Å2
L2.5481 °2-1.2664 °2-0.3872 °2-1.9056 °20.8911 °2--1.7771 °2
S0.1331 Å °0.0664 Å °-0.4353 Å °-0.3023 Å °-0.1706 Å °0.4888 Å °-0.0131 Å °0.0938 Å °0.0375 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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