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- PDB-2evw: Crystal structure analysis of a fluorescent form of H-Ras p21 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2evw
タイトルCrystal structure analysis of a fluorescent form of H-Ras p21 in complex with R-caged GTP
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / guanine nucleotide binding protein / fluorescence / caged GTP
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / positive regulation of GTPase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / positive regulation of MAP kinase activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CAG / Chem-XY2 / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Klink, B.U.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2006
タイトル: A newly designed microspectrofluorometer for kinetic studies on protein crystals in combination with x-ray diffraction.
著者: Klink, B.U. / Goody, R.S. / Scheidig, A.J.
履歴
登録2005年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7894
ポリマ－18,7991
非ポリマー9903
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.300, 69.300, 35.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
モデル数2
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / Transforming protein p21 / H-Ras-1 / c-H-ras


分子量: 18799.096 Da / 分子数: 1 / 断片: truncated form residues 1-166 / 変異: Y32C,C118S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: ptac ras / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CAG / GUANOSINE 5'-TRIPHOSPHATE P3-[1-(2-NITROPHENYL)ETHYL ESTER]


分子量: 672.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H23N6O16P3
#4: 化合物 ChemComp-XY2 / N,N'-DIMETHYL-N-(ACETYL)-N'-(7-NITROBENZ-2-OXA-1,3-DIAZOL-4-YL)ETHYLENEDIAMINE


分子量: 293.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15N5O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: protein solution: 64 mM TRIS pH 7.6, 20 mM magnesium chloride, 10 mM DTT, 0,1 mM sodium azide; reservoir solution: 100 mM HEPES pH 7.2, 200 mM magnesium acetate, 16% PEG 8000 (freshly ...詳細: protein solution: 64 mM TRIS pH 7.6, 20 mM magnesium chloride, 10 mM DTT, 0,1 mM sodium azide; reservoir solution: 100 mM HEPES pH 7.2, 200 mM magnesium acetate, 16% PEG 8000 (freshly prepared) mixture of equal volumes of protein and reservoir solution, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→69.34 Å / Num. all: 536019 / Num. obs: 78838 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 13.82
反射 シェル解像度: 1→1.05 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.679 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique all: 12300 / Num. unique obs: 11588 / Rsym value: 0.679 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ProDCデータ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 5p21

5p21


解像度: 1.05→69.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.682 / SU ML: 0.037 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: An IANBD Fluorophore was attached to Cys-32. The structure was refined using two alternative conformations for the whole protein chain. Hydrogens have been added in the riding positions. The ...詳細: An IANBD Fluorophore was attached to Cys-32. The structure was refined using two alternative conformations for the whole protein chain. Hydrogens have been added in the riding positions. The close contacts with water molecules are caused by the treatment of the whole protein chain with two alternative conformations, but only one position per water molecule.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 3909 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
all0.157 78796 --
obs0.157 78796 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 6.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å20 Å2
2---0.68 Å20 Å2
3---1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→69.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1317 0 65 239 1621
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222808
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022472
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8552.0173812
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8635740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2285330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7324.493138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.09115480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6071522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023102
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02562
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.21314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.2650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2899
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2550.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2850.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.270.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.110.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1831.52152
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2351.5684
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28722658
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20931399
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8454.51154
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 290 -
Rwork0.265 5519 -
obs-5809 99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2835-0.1116-0.24011.2006-0.00420.50340.0080.0622-0.0077-0.00290.0094-0.1168-0.0252-0.0384-0.01740.01230.0008-0.01470.0190.0063-0.051118.94855.359-2.274
22.75260.88530.05851.13212.45797.0211-0.00170.23730.4164-0.16330.0317-0.2185-0.32340.0878-0.030.042-0.00280.004-0.02110.01410.015421.22468.161-2.135
31.99870.1178-0.19172.18190.52880.75080.0002-0.0094-0.06280.16270.0834-0.19320.0015-0.0206-0.08360.01140.0006-0.03270.01360.0114-0.090918.44754.590.886
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: X

IDRefine TLS-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11A1 - 1661 - 166
22C - B367 - 3681
33E369 - 6071 - 239

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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