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- PDB-2eva: Structural Basis for the Interaction of TAK1 Kinase with its Acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eva
タイトルStructural Basis for the Interaction of TAK1 Kinase with its Activating Protein TAB1
要素TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE ACTIVATOR / TAK1 / TAB1 / Kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway / type II transforming growth factor beta receptor binding ...histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway / type II transforming growth factor beta receptor binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / ATAC complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / anoikis / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to angiotensin / positive regulation of macroautophagy / MAP kinase activity / positive regulation of cell size / MAP kinase kinase kinase activity / canonical NF-kappaB signal transduction / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / Activation of NF-kappaB in B cells / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of T cell cytokine production / receptor tyrosine kinase binding / Interleukin-1 signaling / transcription coactivator binding / Downstream TCR signaling / cellular response to tumor necrosis factor / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / Ca2+ pathway / scaffold protein binding / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...: / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Brown, K. / Vial, S.C. / Dedi, N. / Long, J.M. / Dunster, N.J. / Cheetham, G.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for the interaction of TAK1 kinase with its activating protein TAB1
著者: Brown, K. / Vial, S.C. / Dedi, N. / Long, J.M. / Dunster, N.J. / Cheetham, G.M.
履歴
登録2005年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0482
ポリマ－34,7811
非ポリマー2671
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.4, 144.3, 134.7
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The Biological assembly is a monomer. Residues A31-A303 correspond to TAK1. Residues A468-A497 correspond to TAB1

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要素

#1: タンパク質 TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7/Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7- ...Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7/Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 1


分子量: 34781.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP3K7, TAK1/MAP3K7IP1, TAB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43318, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.7M NaCitrate, 0.1M Tris-HCL, 0.2M NaCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月1日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 76758 / Num. obs: 35174 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / % possible all: 70.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROCORデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PROCORデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.231 712 RANDOM
Rwork0.212 --
all0.258 35174 -
obs0.219 35019 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2349 0 19 229 2597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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