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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2etv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a putative fe(iii) abc transporter (tm0189) from thermotoga maritima msb8 at 1.70 A resolution | ||||||
要素 | iron(III) ABC transporter, periplasmic iron-binding protein, putative | ||||||
キーワード | METAL BINDING PROTEIN / Periplasmic iron-binding protein / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ABC transporter periplasmic binding domain / Periplasmic binding protein / Iron siderophore/cobalamin periplasmic-binding domain profile. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | Thermotoga maritima (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of IRON(III) ABC transporter, periplasmic iron-binding protein, putative (tm0189) from THERMOTOGA MARITIMA at 1.70 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT EXPRESSED COMPRISED AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG [MGSDKIHHHHHH] ...SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT EXPRESSED COMPRISED AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG [MGSDKIHHHHHH] FOLLOWED BY RESIDUES 25-358 OF THE PREDICTED TM0189 GENE PRODUCT. IN ORDER TO REMOVE A PREDICTED TRANSMEMBRANE HELIX, THE FIRST 24 RESIDUES WERE NOT INCLUDED IN THE CONSTRUCT. (2) THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2etv.cif.gz | 170 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2etv.ent.gz | 138.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2etv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/et/2etv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/et/2etv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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3 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: HIS / End label comp-ID: TRP / Refine code: 2 / Auth seq-ID: -1 - 358 / Label seq-ID: 11 - 346
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 39628.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア) 株: MSB8 / 遺伝子: tm0189 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 4980685, UniProt: Q9WY32*PLUS |
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-非ポリマー , 5種, 801分子
#2: 化合物 | ChemComp-NI / | ||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-PO4 / | #5: 化合物 | ChemComp-EDO / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % |
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結晶化 | 温度: 277 K 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop 詳細: 0.2M (NH4)2HPO4, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 7.9, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97960, 0.95372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月4日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 92056 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 5.65 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 6.78 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.077 / SU ML: 0.071 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.097 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2) A NICKEL ION IS COORDINATED IN AN OCTAHEDRAL COMPLEX TO THE SIDECHAINS OF HIS-1, HIS-3 ON THE SAME CHAIN; HIS-2, HIS-4 ON A SYMMETRY- ...詳細: 1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2) A NICKEL ION IS COORDINATED IN AN OCTAHEDRAL COMPLEX TO THE SIDECHAINS OF HIS-1, HIS-3 ON THE SAME CHAIN; HIS-2, HIS-4 ON A SYMMETRY-RELATED CHAIN, AND TWO WATER MOLECULES. X-RAY FLUORESCENCE SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF THE NICKEL ION. 3) A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4) LYSINES 304 APPEARS TO HAVE BEEN PROTECTED FROM REDUCTIVE METHYLATION AND WAS MODELED AS LYSINE IN BOTH CHAINS. ALL OTHER LYSINES HAVE BEEN MODELED AS MLY (N-DIMETHYL-LYSINE).
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 20.72 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: all
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