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万見
- PDB-2et1: Oxalate oxidase in complex with substrate analogue glycolate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2et1
タイトルOxalate oxidase in complex with substrate analogue glycolate
要素Oxalate oxidase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Double stranded beta helix / Cupin
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalate oxidase / oxalate oxidase activity / superoxide dismutase complex / apoplast / superoxide dismutase activity / removal of superoxide radicals / cell wall organization / manganese ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Germin, manganese binding site / Germin family signature. / Germin / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls ...Germin, manganese binding site / Germin family signature. / Germin / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYOXYLIC ACID / : / Oxalate oxidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rose, R.-S. / Opaleye, O. / Woo, E.-J. / Pickersgill, R.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural and spectroscopic studies shed light on the mechanism of oxalate oxidase
著者: Opaleye, O. / Rose, R.-S. / Whittaker, M.M. / Woo, E.-J. / Whittaker, J.W. / Pickersgill, R.W.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE AUTHOR STATES THAT THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THE FIRST AMINO ACID IS THR RATHER THAN SER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxalate oxidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3663
ポリマ－21,2371
非ポリマー1292
水2,936163
1
A: Oxalate oxidase 1
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,19718
ポリマ－127,4236
非ポリマー77412
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area35330 Å2
ΔGint-278 kcal/mol
Surface area36950 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.302, 96.302, 108.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Oxalate oxidase 1 / Germin


分子量: 21237.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hordeum vulgare (オオムギ) / 参照: UniProt: P45850, oxalate oxidase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE / グリオキシル酸


分子量: 74.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.3M ammonium sulfate, 5% 2-propanol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月28日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. all: 25090 / Num. obs: 24460 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.025 / Rsym value: 0.025 / Net I/σ(I): 40
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Mean I/σ(I) obs: 26 / Num. unique all: 2526 / Rsym value: 0.047 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Oxalate oxidase (pdb entry 1fi2)

1fi2


解像度: 1.6→12.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 1.304 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 1247 5.1 %RANDOM
Rwork0.1766 ---
all0.18 25090 --
obs0.17809 23143 97.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.185 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.05 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→12.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1491 0 6 163 1660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.982082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4925200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.19624.73757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81515240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.489156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021161
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21035
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0930.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3180.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8571.51032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18621618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1063556
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1184.5464
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.653 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 100 -
Rwork0.17 1658 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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