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- PDB-2eq9: Crystal structure of lipoamide dehydrogenase from thermus thermop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eq9
タイトルCrystal structure of lipoamide dehydrogenase from thermus thermophilus HB8 with psbdb
要素
  • Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
  • Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
キーワードOXIDOREDUCTASE / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / lipoic acid binding / 2-oxoglutarate metabolic process / acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / flavin adenine dinucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site ...E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Nakai, T. / Kamiya, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of lipoamide dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
著者: Nakai, T. / Kamiya, N.
履歴
登録2007年3月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
B: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
C: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
D: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
E: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
F: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
G: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
H: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
I: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
J: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
K: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
L: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)417,30020
ポリマ－411,01512
非ポリマー6,2848
水18,1411007
1
A: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
B: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
C: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3255
ポリマ－102,7543
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
E: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
F: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3255
ポリマ－102,7543
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
H: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
I: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3255
ポリマ－102,7543
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
K: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component
L: Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3255
ポリマ－102,7543
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.781, 88.877, 144.149
Angle α, β, γ (deg.)89.26, 87.01, 70.84
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component / Lipoamide dehydrogenase


分子量: 49151.836 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA0233 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: Q5SLR0, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: タンパク質・ペプチド
Pyruvate dehydrogenase complex, dihydrolipoamide acetyltransferase E2 component


分子量: 4450.195 Da / 分子数: 4 / Fragment: Peripheral subunit binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA0232 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3)
参照: UniProt: Q5SLR1, dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1007 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30%(w/v) PEG MME 5000, 200mM ammonium sulfate, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月8日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 238181 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 21564 / % possible all: 87.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2EQ6

2eq6


解像度: 2.09→43.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 2304764.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 11946 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 238176 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.6929 Å2 / ksol: 0.335389 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å2-7.08 Å2-2.87 Å2
2---0.26 Å2-0.44 Å2
3---0.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→43.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28396 0 424 1007 29827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 1801 4.9 %
Rwork0.281 35153 -
obs-36954 89.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3FAD.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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