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- PDB-2eke: Structure of a SUMO-binding-motif mimic bound to Smt3p-Ubc9p: con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eke
タイトルStructure of a SUMO-binding-motif mimic bound to Smt3p-Ubc9p: conservation of a noncovalent Ubiquitin-like protein-E2 complex as a platform for selective interactions within a SUMO pathway
要素
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Ubc9 / Smt3 / SUMO binding motif / SBM / LIGASE-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / mitotic spindle elongation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring ...SUMO conjugating enzyme activity / mitotic spindle elongation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / cell division / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Duda, D.M. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of a SUMO-binding-motif Mimic Bound to Smt3p-Ubc9p: Conservation of a Non-covalent Ubiquitin-like Protein-E2 Complex as a Platform for Selective Interactions within a SUMO Pathway
著者: Duda, D.M. / van Waardenburg, R.C.A.M. / Borg, L.A. / McGarity, S. / Nourse, A. / Waddell, M.B. / Bjornsti, M.A. / Schulman, B.A.
履歴
登録2007年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: Ubiquitin-like protein SMT3
D: Ubiquitin-like protein SMT3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2544
ポリマ－60,2544
非ポリマー00
水6,756375
1
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: Ubiquitin-like protein SMT3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1272
ポリマ－30,1272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
D: Ubiquitin-like protein SMT3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1272
ポリマ－30,1272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.891, 84.578, 80.141
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.31, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The asymmetric unit contains 2 biological units. Each unit is comprised of chain A and C or B and D. The biological unit is the non-covalent interaction between yUbc9 and smt3p.

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-18 kDa / Ubiquitin-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9


分子量: 17936.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBC9 / プラスミド: pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold / 参照: UniProt: P50623, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 12190.697 Da / 分子数: 2 / Mutation: thrombin site, Ubiquitin-like / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SMT3 / プラスミド: pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold / 参照: UniProt: Q12306
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 18% PEG 3350, 0.2M magnesium chloride, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月23日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→50 Å / Num. all: 56611 / Num. obs: 54517 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 56
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Mean I/σ(I) obs: 10.1 / Num. unique all: 4273 / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GJD

2gjd


解像度: 1.9→30 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Geometry errors for proline D106 and D1020 are due to poor density over this region.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2503 2521 -RANDOM
Rwork0.2247 ---
all0.244 52530 --
obs0.244 50250 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.8266 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.875 Å20 Å21.319 Å2
2--2.539 Å20 Å2
3----6.414 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3915 0 0 375 4290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00582
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.57545
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 171 -
Rwork0.324 --
obs-3023 82.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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