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万見
- PDB-2efk: Crystal structure of the EFC domain of Cdc42-interacting protein 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2efk
タイトルCrystal structure of the EFC domain of Cdc42-interacting protein 4
要素Cdc42-interacting protein 4
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / EFC domain / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cell communication / RHOQ GTPase cycle / phagocytic cup / cell projection / endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / actin cytoskeleton organization / cell cortex / cytoskeleton / lysosome ...cell communication / RHOQ GTPase cycle / phagocytic cup / cell projection / endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / actin cytoskeleton organization / cell cortex / cytoskeleton / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cdc42-interacting protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Shimada, A. / Niwa, H. / Chen, L. / Liu, Z.-J. / Wang, B.-C. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Curved EFC/F-BAR-Domain Dimers Are Joined End to End into a Filament for Membrane Invagination in Endocytosis
著者: Shimada, A. / Niwa, H. / Tsujita, K. / Suetsugu, S. / Nitta, K. / Hanawa-Suetsugu, K. / Akasaka, R. / Nishino, Y. / Toyama, M. / Chen, L. / Liu, Z.-J. / Wang, B.-C. / Yamamoto, M. / Terada, T. ...著者: Shimada, A. / Niwa, H. / Tsujita, K. / Suetsugu, S. / Nitta, K. / Hanawa-Suetsugu, K. / Akasaka, R. / Nishino, Y. / Toyama, M. / Chen, L. / Liu, Z.-J. / Wang, B.-C. / Yamamoto, M. / Terada, T. / Miyazawa, A. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Shirouzu, M. / Nagayama, K. / Takenawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cdc42-interacting protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9701
ポリマ－34,9701
非ポリマー00
水2,504139
1
A: Cdc42-interacting protein 4

A: Cdc42-interacting protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9402
ポリマ－69,9402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7920 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area30470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.817, 70.410, 65.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, -z

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要素

#1: タンパク質 Cdc42-interacting protein 4 / Thyroid receptor-interacting protein 10 / TRIP-10 / Protein Felic / Salt-tolerant protein / hSTP / CIP4


分子量: 34970.078 Da / 分子数: 1 / 断片: EFC DOMAIN, residues 10-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 参照: UniProt: Q15642
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: small tubes / pH: 8
詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, 2mM DTT, pH 8.0, SMALL TUBES, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-ID10.9794, 0.9795, 1.0000
シンクロトロンSPring-8 BL26B121
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2005年8月19日
RIGAKU JUPITER 2102CCD2005年9月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI DOUBLE CRYSTALMADMx-ray1
2SI DOUBLE CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97951
311
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 16924 / Num. obs: 16924 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 1120 / % possible all: 61.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→45.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2725144.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1397 8.7 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.233 16924 --
obs0.228 16014 86.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.185 Å2 / ksol: 0.329316 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.51 Å20 Å223.63 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3---16.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2237 0 0 139 2376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 123 7 %
Rwork0.357 1634 -
obs--57.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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