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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2.0E+50 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of SET/TAF-1beta/INHAT | |||||||||
要素 | Protein SET | |||||||||
キーワード | PROTEIN BINDING / Histone chaperone / INHAT / SET / PP2AI | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / protein phosphatase regulator activity / nucleosome disassembly / protein phosphatase inhibitor activity / lipid droplet / Condensation of Prophase Chromosomes / nucleosome assembly / histone binding / DNA replication / negative regulation of neuron apoptotic process ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / protein phosphatase regulator activity / nucleosome disassembly / protein phosphatase inhibitor activity / lipid droplet / Condensation of Prophase Chromosomes / nucleosome assembly / histone binding / DNA replication / negative regulation of neuron apoptotic process / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Muto, S. / Senda, M. / Senda, T. / Horikoshi, M. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007 タイトル: Relationship between the structure of SET/TAF-Ibeta/INHAT and its histone chaperone activity 著者: Muto, S. / Senda, M. / Akai, Y. / Sato, L. / Suzuki, T. / Nagai, R. / Senda, T. / Horikoshi, M. #1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2004 タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human oncoprotein SET/TAF-1beta 著者: Muto, S. / Senda, M. / Adachi, N. / Suzuki, T. / Nagai, R. / Senda, T. / Horikoshi, M. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2e50.cif.gz | 160.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2e50.ent.gz | 128.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2e50.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2e50_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2e50_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2e50_validation.xml.gz | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2e50_validation.cif.gz | 39.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/2e50 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/2e50 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26369.982 Da / 分子数: 4 / 断片: SET/TAF-1beta(residues 1-225) / 変異: L104M, L145M, L166M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SET / プラスミド: PET14B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: Q01105 #2: 多糖 | alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.84 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4 詳細: 2.75M Ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate buffer, 0.2M potassium/sodium tartrate, 30mM MgCl2, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.1→36.25 Å / Num. obs: 54757 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 12.3 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Num. unique all: 5265 / % possible all: 93.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 12.266 / SU ML: 0.171 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.321 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 47.11 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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