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- PDB-2e3k: Crystal structure of the human Brd2 second bromodomain in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e3k
タイトルCrystal structure of the human Brd2 second bromodomain in complexed with the acetylated histone H4 peptide
要素
  • 15-mer peptide from Histone H4
  • Bromodomain-containing protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain / Binds to acetylated histone tails / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / acetylation-dependent protein binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin looping ...HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / acetylation-dependent protein binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin looping / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / histone reader activity / : / neural tube closure / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / spermatogenesis / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Bromodomain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for diacetylated histone H4 tail recognition by the second bromodomain of human BRD2
著者: Padmanabhan, B. / Umehara, T. / Nakano, K. / Jang, M.K. / Ozato, K. / Yokohama, S.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
C: Bromodomain-containing protein 2
D: Bromodomain-containing protein 2
Q: 15-mer peptide from Histone H4
R: 15-mer peptide from Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4826
ポリマ－55,4826
非ポリマー00
水7,422412
1
A: Bromodomain-containing protein 2
C: Bromodomain-containing protein 2
Q: 15-mer peptide from Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7413
ポリマ－27,7413
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Bromodomain-containing protein 2
D: Bromodomain-containing protein 2
R: 15-mer peptide from Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7413
ポリマ－27,7413
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.828, 128.591, 45.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 350 - 455 / Label seq-ID: 7 - 112

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21CC
12BB
22DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Bromodomain-containing protein 2 / Protein RING3 / O27.1.1


分子量: 13184.141 Da / 分子数: 4 / 断片: The second bromodomain, BD2, residues 348-455 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD2, KIAA9001, RING3 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25440
#2: タンパク質・ペプチド 15-mer peptide from Histone H4


分子量: 1372.534 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal H4 di-acetylated tail / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide. The sequence of the peptide is naturally found in other source organism in addition to Baker's yeast refered in DBREF record.
参照: UniProt: P02309
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 412 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG4000, Ammonium Acetate,, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 22955 / Num. obs: 22434 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DVV

2dvv


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 8.036 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.459 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26757 1144 5.1 %RANDOM
Rwork0.20096 ---
obs0.20447 21151 98.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.691 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20 Å21.26 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3766 0 0 412 4178
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0213864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8711.9585189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.945457
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.22035
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2590.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.48922316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42433681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.75331548
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.72841508
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A424medium positional0.290.5
2B424medium positional0.350.5
1A452loose positional0.725
2B452loose positional0.895
1A424medium thermal1.752
2B424medium thermal1.882
1A452loose thermal2.9210
2B452loose thermal2.6310
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.3 75
Rwork0.188 1548
obs-1548

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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