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万見
- PDB-2e30: Solution structure of the cytoplasmic region of Na+/H+ exchanger ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2.0E+30
タイトルSolution structure of the cytoplasmic region of Na+/H+ exchanger 1 complexed with essential cofactor calcineurin B homologous protein 1
要素
  • Calcium-binding protein p22
  • Sodium/hydrogen exchanger 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / transporter / EF-hand / complex structure / METAL BINDING PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sodium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / Sodium/Proton exchangers / negative regulation of phosphatase activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / transporter complex / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / positive regulation of protein glycosylation / Hyaluronan uptake and degradation ...positive regulation of sodium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / Sodium/Proton exchangers / negative regulation of phosphatase activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / transporter complex / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / positive regulation of protein glycosylation / Hyaluronan uptake and degradation / membrane docking / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / negative regulation of protein autophosphorylation / potassium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / positive regulation of protein transport / maintenance of cell polarity / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of pH / sodium ion export across plasma membrane / cardiac muscle cell differentiation / cellular response to acidic pH / membrane organization / sodium ion import across plasma membrane / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / microtubule bundle formation / response to acidic pH / regulation of stress fiber assembly / cardiac muscle cell contraction / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / cellular response to cold / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of protein import into nucleus / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of the force of heart contraction / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / cellular response to organic cyclic compound / intercalated disc / positive regulation of protein targeting to membrane / potassium channel regulator activity / monoatomic ion transport / cytoplasmic microtubule organization / transport vesicle / potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein ubiquitination / T-tubule / cellular response to epinephrine stimulus / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / protein export from nucleus / proton transmembrane transport / potassium ion transport / negative regulation of protein phosphorylation / stem cell differentiation / regulation of intracellular pH / kinase binding / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to insulin stimulus / phospholipid binding / calcium-dependent protein binding / microtubule cytoskeleton / cell migration / lamellipodium / protein complex oligomerization / cellular response to hypoxia / positive regulation of cell growth / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / membrane fusion / calmodulin binding / protein stabilization / apical plasma membrane / membrane raft / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / focal adhesion / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1040 / : / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF hand ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1040 / : / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF hand / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 1 / Calcineurin B homologous protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mishima, M. / Wakabayashi, S. / Kojima, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Solution structure of the cytoplasmic region of Na+/H+ exchanger 1 complexed with essential cofactor calcineurin B homologous protein 1
著者: Mishima, M. / Wakabayashi, S. / Kojima, C.
履歴
登録2006年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium-binding protein p22
B: Sodium/hydrogen exchanger 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5834
ポリマ－27,5032
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calcium-binding protein p22 / Calcium-binding protein CHP / Calcineurin homologous protein / Calcineurin B homolog


分子量: 22487.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHP1 / プラスミド: pet11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q99653
#2: タンパク質・ペプチド Sodium/hydrogen exchanger 1 / Na+ / /H+ / exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1 / Na+ / /H+ / antiporter / ...Na+ / /H+ / exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1 / Na+ / /H+ / antiporter / amiloride- sensitive / APNH


分子量: 5015.683 Da / 分子数: 1 / Fragment: NHE1 fragment (503-545) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P19634
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1233D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using hetero nuclear multidimensional NMR

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9mM CHP1/NHE1 U-15N, U-13C, 50mM Tris buffer, 99% D2O99% D2O
20.5mM CHP1/NHE1 60%2H, U-15N, U-13C, 50mM Tris buffer, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
30.9mM CHP1/NHE1 U-15N, 50mM Tris buffer, 95% H2Om, 5% D2O95% H2O/5% D2O
40.9mM CHP1/NHE1 U-15N, U-13C, 50mM Tris buffer, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
50.5mM CHP1/NHE1 U-15N, 15%-13C, 50mM Tris buffer, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 30mM / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.4F. Delaglio解析
XPLOR-NIH2.9.6Schwieters, C.D.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 4242 distance restraints and 227 dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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