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- PDB-2e1f: Crystal structure of the HRDC Domain of Human Werner Syndrome Pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e1f
タイトルCrystal structure of the HRDC Domain of Human Werner Syndrome Protein, WRN
要素Werner syndrome ATP-dependent helicase
キーワードHYDROLASE / HRDC domain
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / forked DNA-dependent helicase activity / telomeric G-quadruplex DNA binding / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / G-quadruplex DNA unwinding ...3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / forked DNA-dependent helicase activity / telomeric G-quadruplex DNA binding / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / G-quadruplex DNA unwinding / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / MutLalpha complex binding / bubble DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to nucleolus / response to UV-C / DNA 3'-5' helicase / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / exonuclease activity / DNA metabolic process / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / 3'-5' DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / telomere maintenance / cellular response to starvation / determination of adult lifespan / replication fork / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to gamma radiation / cellular senescence / double-strand break repair / manganese ion binding / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to oxidative stress / DNA replication / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear speck / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / DNA polymerase; domain 1 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kitano, K. / Yoshihara, N. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the HRDC domain of human Werner syndrome protein, WRN
著者: Kitano, K. / Yoshihara, N. / Hakoshima, T.
履歴
登録2006年10月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Werner syndrome ATP-dependent helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4352
ポリマ－11,3991
非ポリマー351
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Werner syndrome ATP-dependent helicase
ヘテロ分子

A: Werner syndrome ATP-dependent helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8694
ポリマ－22,7982
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/31
Buried area1070 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area10800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.664, 61.664, 136.683
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-101-

CL

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要素

#1: タンパク質 Werner syndrome ATP-dependent helicase


分子量: 11399.173 Da / 分子数: 1 / 断片: HRDC domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-5X-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus RIL
参照: UniProt: Q14191, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 10934 / % possible obs: 99.7 %
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E1E

2e1e


解像度: 2→20 Å / 詳細: the structure was refined also with REFMAC 5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 530 -RANDOM
Rwork0.248 ---
obs-10934 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数724 0 1 52 777

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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