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- PDB-2e0x: Crystal Structure of Gamma-glutamyltranspeptidase from Escherichi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e0x
タイトルCrystal Structure of Gamma-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli (monoclinic form)
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase) x 2
キーワードTRANSFERASE / gamma-glutamyltransferase / ggt / gamma-gtp
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid salvage / gamma-glutamyl-peptidase activity / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / self proteolysis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Okada, T. / Wada, K. / Fukuyama, K.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the gamma-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism
著者: Okada, T. / Suzuki, H. / Wada, K. / Kumagai, H. / Fukuyama, K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Crystal structures of gamma-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli, a key enzyme in glutathione metabolism, and its reaction intermediate
著者: Okada, T. / Suzuki, H. / Wada, K. / Kumagai, H. / Fukuyama, K.
履歴
登録2006年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月31日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2606
ポリマ－120,1804
非ポリマー802
水7,782432
1
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1303
ポリマ－60,0902
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12690 Å2
ΔGint-90.3 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1303
ポリマ－60,0902
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12740 Å2
ΔGint-90.7 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.23, 127.9, 75.14
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 94.78, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量: 39827.070 Da / 分子数: 2 / 断片: LARGE SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: ggt / プラスミド: PSH1291 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SH1603 / 参照: UniProt: P18956, gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量: 20262.951 Da / 分子数: 2 / 断片: SMALL SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: ggt / プラスミド: PSH1291 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SH1603 / 参照: UniProt: P18956, gamma-glutamyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M calcium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月29日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 89113 / Num. obs: 89113 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Num. unique all: 8681 / Χ2: 0.546 / % possible all: 96.4

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.14 Å31.99 Å
Translation2.14 Å31.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A MOLECULE (CHAIN ID A,B) OF THE PDB ENTRY 2DBU

2dbu


解像度: 1.95→29.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 3.41 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 4165 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.195 83076 --
obs0.195 83076 93.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8099 0 2 432 8533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0228260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2561.97111203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.03651070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.07925.581344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.655151370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1311528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.24096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.25715
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1360.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0890.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7151.55477
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02928552
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.90533148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8784.52651
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 273 -
Rwork0.217 5304 -
obs-5577 84.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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