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万見
- PDB-2e0t: Crystal structure of catalytic domain of dual specificity phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e0t
タイトルCrystal structure of catalytic domain of dual specificity phosphatase 26, MS0830 from Homo sapiens
要素Dual specificity phosphatase 26
キーワードHYDROLASE / conserved hypothetical protein / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of cell adhesion / protein tyrosine phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of cell adhesion / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / p53 binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 26
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Xie, Y. / Kishishita, S. / Murayama, K. / Hori-Takemoto, C. / Chen, L. / Liu, Z.J. / Wang, B.C. / Shirozu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: High-resolution crystal structure of the catalytic domain of human dual-specificity phosphatase 26.
著者: Won, E.Y. / Xie, Y. / Takemoto, C. / Chen, L. / Liu, Z.J. / Wang, B.C. / Lee, D. / Woo, E.J. / Park, S.G. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Kim, S.J. / Chi, S.W.
履歴
登録2006年10月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22013年6月12日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity phosphatase 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0521
ポリマ－17,0521
非ポリマー00
水4,738263
1
A: Dual specificity phosphatase 26

A: Dual specificity phosphatase 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1032
ポリマ－34,1032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area3450 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.721, 40.176, 49.944
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-418-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity phosphatase 26 / MS0830 / Putative / Low-molecular-mass dual- specificity phosphatase 4 / Dual-specificity ...MS0830 / Putative / Low-molecular-mass dual- specificity phosphatase 4 / Dual-specificity phosphatase SKRP3 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 8 / NATA1 protein / CDNA FLJ31142 fis / clone IMR322001317 / weakly similar to Homo sapiens protein phosphatase


分子量: 17051.617 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 61-211 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / プラスミド: PK060110-18-MD01 / 参照: UniProt: Q9BV47, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1M HEPES-Na (pH 7.5), 0.8M Potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL12B210.976, 0.9794, 0.9642
シンクロトロンAPS 22-ID20.9724
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU JUPITER 2101CCD2006年7月3日mirrors
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2006年8月14日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1silikonMADMx-ray1
2silikonSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9761
20.97941
30.96421
40.97241
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. obs: 17050 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 12.7 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.67→1.73 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 7.45 / Num. unique all: 1345 / Rsym value: 0.134 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.67→37.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 68385.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 1614 10 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.172 16221 92.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.6141 Å2 / ksol: 0.317441 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2 Å20 Å2-3.06 Å2
2---1.64 Å20 Å2
3----0.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→37.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1196 0 0 263 1459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 223 10.9 %
Rwork0.173 1829 -
obs--71 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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