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万見
- PDB-2dze: Crystal structure of histone chaperone Asf1 in complex with a C-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dze
タイトルCrystal structure of histone chaperone Asf1 in complex with a C-terminus of histone H3
要素
  • 10-mer peptide from Histone H3.1/H3.2
  • Histone chaperone cia1
キーワードCHAPERONE / Immunoglobulin fold / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


Condensation of Prophase Chromosomes / : / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar peripheral inclusion body / subtelomeric heterochromatin ...Condensation of Prophase Chromosomes / : / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar peripheral inclusion body / subtelomeric heterochromatin / Transcriptional regulation by small RNAs / mating-type region heterochromatin / heterochromatin boundary formation / H3-H4 histone complex chaperone activity / mitotic sister chromatid biorientation / histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / nucleosome disassembly / pericentric heterochromatin / heterochromatin / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / structural constituent of chromatin / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 ...Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Histone chaperone cia1 / Histone H3.1/H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of histone chaperone Asf1 in complex with a C-terminus of histone H3
著者: Padmanabhan, B. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone cia1
B: Histone chaperone cia1
X: 10-mer peptide from Histone H3.1/H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2875
ポリマ－37,9863
非ポリマー3002
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.155, 52.130, 60.654
Angle α, β, γ (deg.)107.35, 105.94, 93.95
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILELYSLYSAA3 - 353 - 35
21ILEILELYSLYSBB3 - 353 - 35
32LEULEUILEILEAA42 - 5642 - 56
42LEULEUILEILEBB42 - 5642 - 56
53ILEILEPHEPHEAA67 - 7267 - 72
63ILEILEPHEPHEBB67 - 7267 - 72
74PROPROASNASNAA79 - 15679 - 156
84PROPROASNASNBB79 - 15679 - 156

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone cia1 / spCia1/Asf1


分子量: 18347.934 Da / 分子数: 2 / 断片: N-termianl region, residues 1-162 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: cia1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74515
#2: タンパク質・ペプチド 10-mer peptide from Histone H3.1/H3.2


分子量: 1290.582 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal H3 peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 参照: UniProt: P09988
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG6000, AS, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 41187 / Num. obs: 38738 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Num. unique all: 3746 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
BL26B1Beamline softwareデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 2CU9

2cu9


解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.63 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24352 1956 5 %RANDOM
Rwork0.21364 ---
obs0.21514 36782 93.8 %-
all-39213 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å2-0.27 Å2-0.28 Å2
2---0.69 Å2-1.66 Å2
3----1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2619 0 20 219 2858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.751.9753652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3885323
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21008
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2181.51635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.12622675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25331055
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3044.5977
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
528medium positional0.080.5
529loose positional0.235
528medium thermal0.782
529loose thermal1.3110
LS精密化 シェル解像度: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.3 145
Rwork0.265 2501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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