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- PDB-2dyo: The crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Atg5- Atg16(1-5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dyo
タイトルThe crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Atg5- Atg16(1-57) complex
要素
  • Autophagy protein 16
  • Autophagy protein 5
キーワードPROTEIN TURNOVER/PROTEIN TURNOVER / ubiquitin-fold / herix-bundle / PROTEIN TURNOVER-PROTEIN TURNOVER COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cargo receptor ligand activity / Receptor Mediated Mitophagy / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / C-terminal protein lipidation / phagophore / vacuole-isolation membrane contact site / Macroautophagy / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway ...cargo receptor ligand activity / Receptor Mediated Mitophagy / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / C-terminal protein lipidation / phagophore / vacuole-isolation membrane contact site / Macroautophagy / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagosome organization / transferase complex / autophagy of mitochondrion / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / cellular response to nitrogen starvation / phagophore assembly site / mitophagy / autophagosome assembly / autophagosome / enzyme activator activity / macroautophagy / autophagy / protein-macromolecule adaptor activity / hydrolase activity / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / : / : / : / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain ...Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / : / : / : / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy protein 16 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 多重同系置換, 多波長異常分散 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Inagaki, F.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure of Atg5.Atg16, a complex essential for autophagy
著者: Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Obara, K. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2006
タイトル: Expression, purification and crystallization of the Atg5-Atg16 complex essential for autophagy
著者: Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2006年9月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3892
ポリマ－40,3892
非ポリマー00
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14760 Å2
手法PISA
2
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16

A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7794
ポリマ－80,7794
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8300 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.253, 73.253, 148.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-433-

HOH

21B-84-

HOH

詳細The biological assembly is a hetero-dimer consisting of chain A and B.

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要素

#1: タンパク質 Autophagy protein 5


分子量: 33862.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATG5 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12380
#2: タンパク質 Autophagy protein 16 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 11 / SAP18 homolog


分子量: 6527.237 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 1-57 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATG16 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03818
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 15% PEG 3350, 0.1M HEPES, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. all: 29390 / Num. obs: 29390 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 28.9
反射 シェル解像度: 1.97→2.04 Å / Rmerge(I) obs: 0.304 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 多波長異常分散
解像度: 1.97→35.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 324199.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2879 9.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.218 28960 --
obs0.215 28960 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.2663 Å2 / ksol: 0.329259 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.19 Å20 Å20 Å2
2--1.19 Å20 Å2
3----2.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→35.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 0 244 2673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.112.5
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 473 10.1 %
Rwork0.242 4190 -
obs-4663 97.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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