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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2drc | ||||||
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タイトル | INVESTIGATION OF THE FUNCTIONAL ROLE OF TRYPTOPHAN-22 IN ESCHERICHIA COLI DIHYDROFOLATE REDUCTASE BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS | ||||||
![]() | DIHYDROFOLATE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Brown, K.A. / Kraut, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Investigation of the functional role of tryptophan-22 in Escherichia coli dihydrofolate reductase by site-directed mutagenesis. 著者: Warren, M.S. / Brown, K.A. / Farnum, M.F. / Howell, E.E. / Kraut, J. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of Unliganded Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Ligand-Induced Conformational Changes and Cooperativity in Binding 著者: Bystroff, C. / Kraut, J. #2: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase: The Nadp+ Holoenzyme and the Folate Nadp+ Ternary Complex. Substrate Binding and a Model for the Transition State 著者: Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #3: ![]() タイトル: Crystal Structures of Recombinant Human Dihydrofolate Reductase Complexed with Folate and 5-Deazafolate 著者: Davies II, J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J. #4: ![]() タイトル: Functional Role of Aspartic Acid-27 in Dihydrofolate Reductase Revealed by Mutagenesis 著者: Howell, E.E. / Villafranca, J.E. / Warren, M.S. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #5: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate 著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J. #6: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis 著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 77.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 59.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 503.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 523.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: GLY A 95 - GLY A 96 OMEGA ANGLE = 3.358 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: GLY B 95 - GLY B 96 OMEGA ANGLE = 1.837 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.92058, -0.38188, 0.08184), ベクター: 詳細 | THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*. | |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17981.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | RESIDUE 154 IS GLU IN THE RT500 STRAIN. IN THE MB1428 STRAIN (PROTEIN DATA BANK ENTRY 4DFR), THIS ...RESIDUE 154 IS GLU IN THE RT500 STRAIN. IN THE MB1428 STRAIN (PROTEIN DATA BANK ENTRY 4DFR), THIS RESIDUE IS A LYS. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 30609 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.049 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.161 / 最高解像度: 1.9 Å 詳細: THE MOLECULE DESIGNATED AS CHAIN B BELOW IS PREFERRED FOR STRUCTURAL COMPARISONS BECAUSE IT IS MORE COMPLETE AND LESS PERTURBED BY INTERMOLECULAR CONTACTS. | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Rfactor obs: 0.161 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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