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万見
- PDB-2dq6: Crystal Structure of Aminopeptidase N from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dq6
タイトルCrystal Structure of Aminopeptidase N from Escherichia coli
要素Aminopeptidase N
キーワードHYDROLASE / clan MA / family M1 / zinc / gluzincin metallopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Nakajima, Y. / Onohara, Y. / Ito, K. / Yoshimoto, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Aminopeptidase N (proteobacteria alanyl aminopeptidase) from Escherichia coli: Crystal structure and conformational change of the methionine 260 residue involved in substrate recognition
著者: Ito, K. / Nakajima, Y. / Onohara, Y. / Takeo, M. / Nakashima, K. / Matsubara, F. / Ito, T. / Yoshimoto, T.
履歴
登録2006年5月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,1903
ポリマ－99,0291
非ポリマー1612
水20,3031127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.480, 120.480, 170.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量: 99028.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pepN / プラスミド: pBluescript II SK(-) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: P04825, membrane alanyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.95 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.75M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A11
回転陽極RIGAKU21.5418
回転陽極RIGAKU31.5418
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 2101CCD2006年1月1日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2005年1月22日confocal mirror
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE2005年1月25日confocal mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
2confocal mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3confocal mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.54181
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 228266 / Num. obs: 228266 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 55.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 22644 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.5→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.191 11430 random
Rwork0.181 --
all-228084 -
obs-228084 -
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6933 0 6 1127 8066
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.789

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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