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- PDB-2dk9: Solution structure of Calponin Homology domain of Human MICAL-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dk9
タイトルSolution structure of Calponin Homology domain of Human MICAL-1
要素NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains
キーワードSIGNALING PROTEIN / helix
機能・相同性
機能・相同性情報


hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization ...hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / intermediate filament / actin filament bundle assembly / intercellular bridge / cytoskeleton organization / FAD binding / actin filament / monooxygenase activity / small GTPase binding / SH3 domain binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / endosome membrane / ciliary basal body / cilium / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain / FAD binding domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
[F-actin]-monooxygenase MICAL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
データ登録者Sun, H. / Dai, H. / Zhang, J. / Xiong, S. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2006
タイトル: Solution structure of calponin homology domain of Human MICAL-1
著者: Sun, H. / Dai, H. / Zhang, J. / Jin, X. / Xiong, S. / Xu, J. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2006年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5791
ポリマ－12,5791
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains / Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1


分子量: 12579.180 Da / 分子数: 1 / 断片: Calponin Homology domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MICAL1, MICAL, NICAL / プラスミド: p28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8TDZ2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D HNCO, HN(CA)CO, CBCA(CO)NH, CBCANH, C(CO)NH-TOCSY, H(CCO)NH-TOCSY, HBHA(CBCACO)NH,3D 15N-separted NOESY
1333D (H)CCH-TOCSY, (H)CCH-COSY, 13C-separted NOESY
1441H-coupled IPAP {15N, 1H}-HSQC
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D homonuclear techniques and residual dipolar couplings data

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM MICAL_1 CH U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5mM MICAL_1 CH U-15N; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5mM MICAL_1 CH U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 100% D2O100% D2O
41.5mM MICAL_1 CH U-15N; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 17 mg/mL Pf1 filamentous phage; 90% H2O, 10% D2O17 mg/mL Pf1 filamentous phage; 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1brukercollection
NMRPipe2.3Delaglio解析
CNS1.1Brunger構造決定
CNS1.1Brunger精密化
MOLMOL2k.2Koradi構造決定
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2042 restraints, 1746 are NOE-derived distance constraints, 140 dihedral angle restraints,82 distance restraints from hydrogen bonds,74 residual dipolar ...詳細: the structures are based on a total of 2042 restraints, 1746 are NOE-derived distance constraints, 140 dihedral angle restraints,82 distance restraints from hydrogen bonds,74 residual dipolar couplings restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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