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- PDB-2dhq: 3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE FROM MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dhq
タイトル3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE FROM MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
要素PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
キーワードDEHYDRATASE / SHIKIMATE PATHWAY / ALPHA/BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


quinate catabolic process / Chorismate via Shikimate Pathway / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dehydroquinase, class II / Dehydroquinase, class II, conserved site / Dehydroquinase class II signature. / Dehydroquinase, class II / Dehydroquinase, class II superfamily / Dehydroquinase class II / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gourley, D.G. / Hawkins, A.R. / Coggins, J.R. / Isaacs, N.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: The two types of 3-dehydroquinase have distinct structures but catalyze the same overall reaction.
著者: Gourley, D.G. / Shrive, A.K. / Polikarpov, I. / Krell, T. / Coggins, J.R. / Hawkins, A.R. / Isaacs, N.W. / Sawyer, L.
履歴
登録1999年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6771
ポリマ－15,6771
非ポリマー00
水2,216123
1
A: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,76710
ポリマ－156,76710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
crystal symmetry operation16_565x,-y+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation17_554z,x+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation22_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation27_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation31_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation35_465y-1/2,-z+1,-x+1/21
crystal symmetry operation45_455y-1/2,z+1/2,x1
2
A: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,12112
ポリマ－188,12112
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
crystal symmetry operation16_565x,-y+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation17_554z,x+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation22_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation27_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation31_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation35_465y-1/2,-z+1,-x+1/21
crystal symmetry operation38_565-x+1/2,-y+3/2,z1
crystal symmetry operation44_556-z+1/2,x+1/2,-y+11
crystal symmetry operation45_455y-1/2,z+1/2,x1
Buried area25370 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area57810 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.680, 127.680, 127.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number196
Space group name H-MF23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-151-

HOH

21A-165-

HOH

31A-259-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE) / DEHYDROQUINASE


分子量: 15676.737 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
生物種: Mycobacterium tuberculosis / 株: H37RV / プラスミド: PKK44 / 遺伝子 (発現宿主): AROQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SK3430 / Variant (発現宿主): ARO D-
参照: UniProt: P0A4Z6, UniProt: P9WPX7*PLUS, 3-dehydroquinate dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.20
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 54 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.16 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Gourley, D.G., (1994) Nature Struct. Biol., 241, 488.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
36 %PEG60001reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.89
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 11412 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 19.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 7.44
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 37418

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THR: THE C-TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN THE DENSITY MAP
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1117 10 %RANDOM
Rwork0.1471 ---
obs-11412 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1025 0 0 123 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9882
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.0123
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.2792
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.6253
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1560.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.270.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.0890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor3420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.147
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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