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- PDB-2def: PEPTIDE DEFORMYLASE CATALYTIC CORE (RESIDUES 1-147), NMR, 20 STRU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2def
タイトルPEPTIDE DEFORMYLASE CATALYTIC CORE (RESIDUES 1-147), NMR, 20 STRUCTURES
要素PEPTIDE DEFORMYLASE
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide deformylase / peptide deformylase activity / : / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
データ登録者Meinnel, T. / Dardel, F.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Solution structure of nickel-peptide deformylase.
著者: Dardel, F. / Ragusa, S. / Lazennec, C. / Blanquet, S. / Meinnel, T.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: The C-Terminal Domain of Peptide Deformylase is Disordered and Dispensable for Activity
著者: Meinnel, T. / Lazennec, C. / Dardel, F. / Schmitter, J.M. / Blanquet, S.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: A New Subclass of the Zinc Metalloproteases Superfamily Revealed by the Solution Structure of Peptide Deformylase
著者: Meinnel, T. / Blanquet, S. / Dardel, F.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Mapping of the Active Site Zinc Ligands of Peptide Deformylase
著者: Meinnel, T. / Lazennec, C. / Blanquet, S.
#4: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1993
タイトル: Evidence that Peptide Deformylase and Methionyl-tRNA(Fmet) Formyltransferase are Encoded within the Same Operon in Escherichia Coli
著者: Meinnel, T. / Blanquet, S.
履歴
登録1997年12月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7042
ポリマ－16,6451
非ポリマー591
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LOWEST DIANA TARGET FUNCTION
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDE DEFORMYLASE


分子量: 16645.125 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVE CATALYTIC CORE, RESIDUES 1 - 147 / 変異: S1A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ACTIVE FORM CONTAINING ONE NICKEL ION IN THE METAL BINDING SITE
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: PAL421TR / 遺伝子: FMS (CODONS 1-147)
プラスミド: PUC18 (IPTG-INDUCIBLE LAC PROMOTOR), PDEF-EC1-147
遺伝子 (発現宿主): FMS (CODONS 1-147) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6K3, EC: 3.5.1.31
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121DQF-COSY
131CT-HSQC
141HNCA
151NOESY-HMQC
161(H)CCH-TOCSY
171HMBC-HSQC
181HNHB

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試料調製

試料状態pH: 7.2 / 温度: 318 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 & DRX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 & DRX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
DIANA, X-PLOR3.1X-PLOR3.1構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: RESTRAINED SIMULATED ANNEALING USING 1948 NOE RESTRAINTS -389 INTRARESIDUE -330 SEQUENTIAL -328 MEDIUM RANGE -901 LONG RANGE 227 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS -96 PHI -13 PSI -118 CHI1 86 RESTRAINTS FOR 43 H-BONDS
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST DIANA TARGET FUNCTION
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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