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- PDB-2ddo: Crystal Structure of Pyridoxal Kinase from the Escherichia coli p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ddo
タイトルCrystal Structure of Pyridoxal Kinase from the Escherichia coli pdxK gene at 2.6 A resolution
要素Pyridoxine kinase
キーワードTRANSFERASE / pyridoxal kinase / ribokinase / pyridoxal 5'-phosphate / vitamin B6 / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


thiamine salvage / hydroxymethylpyrimidine kinase activity / pyridoxal kinase activity / pyridoxal 5'-phosphate salvage / pyridoxal kinase / pyridoxal phosphate binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxine/pyridoxal/pyridoxamine kinase / Pyridoxine kinase / Pyridoxamine kinase/Phosphomethylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Pyridoxine/pyridoxal/pyridoxamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Safo, M.K. / Musayev, F.N. / di Salvo, M.L. / Hunt, S. / Claude, J.B. / Schirch, V.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of pyridoxal kinase from the Escherichia coli pdxK gene: implications for the classification of pyridoxal kinases.
著者: Safo, M.K. / Musayev, F.N. / di Salvo, M.L. / Hunt, S. / Claude, J.B. / Schirch, V.
履歴
登録2006年2月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxine kinase
B: Pyridoxine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3795
ポリマ－61,7532
非ポリマー6263
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area21730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.128, 74.356, 107.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains the functional dimer

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要素

#1: タンパク質 Pyridoxine kinase / Pyridoxal kinase / Vitamin B6 kinase / Pyridoxamine kinase / PN/PL/PM kinase


分子量: 30876.295 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: HMS 174(DE3) / 遺伝子: PdxK / プラスミド: pET22(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS 174(DE3) / 参照: UniProt: P40191, pyridoxal kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 21% PEG 4000, 100mM Tris-HCl, 200mM Na acetate, 40mM MgSO4, 10% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→54.2 Å / Num. obs: 16514 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1705 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2DDM

2ddm


解像度: 2.6→19.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 51796.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 799 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.212 16544 --
obs0.207 16033 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.3955 Å2 / ksol: 0.323513 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.47 Å20 Å20 Å2
2--26.92 Å20 Å2
3----13.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4073 0 37 163 4273
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 115 4.6 %
Rwork0.348 2402 -
obs-2402 93.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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