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万見
- PDB-2d85: Solution structure of the fourth CH domain from human L-plastin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d85
タイトルSolution structure of the fourth CH domain from human L-plastin
要素L-plastin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN BINDING / all alpha / calponin homology domain / actin binding / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament network formation / actin crosslink formation / T cell activation involved in immune response / : / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of intracellular protein transport / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / animal organ regeneration / glial cell projection ...actin filament network formation / actin crosslink formation / T cell activation involved in immune response / : / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of intracellular protein transport / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / animal organ regeneration / glial cell projection / phagocytic cup / ruffle / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / filopodium / actin filament / integrin binding / ruffle membrane / actin filament binding / cell junction / cell migration / actin cytoskeleton / actin binding / GTPase binding / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / : / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fimbrin/Plastin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...Fimbrin/Plastin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
データ登録者Tomizawa, T. / Kigawa, T. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the fourth CH domain from human L-plastin
著者: Tomizawa, T. / Kigawa, T. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-plastin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3801
ポリマ－13,3801
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 L-plastin / Lymphocyte cytosolic protein 1 / LCP-1 / LC64P


分子量: 13380.201 Da / 分子数: 1 / 断片: CH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: LCP1 / プラスミド: P050111-01 / 参照: UniProt: P13796

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.14mM CH domain U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl(pH 7.0); 200mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 220mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 296 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
NMRPipe20030801Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.932Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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