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- PDB-2la4: NMR structure of the C-terminal RRM domain of poly(U) binding 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2la4
タイトルNMR structure of the C-terminal RRM domain of poly(U) binding 1
要素Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / RNA recognition / Stress granules / Nucleus / RNA-binding / Transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / translational termination / cellular response to glucose starvation / regulation of mRNA stability / stress granule assembly / P-body / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / mRNA binding ...nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / translational termination / cellular response to glucose starvation / regulation of mRNA stability / stress granule assembly / P-body / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / mRNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily ...: / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Santiveri, C.M. / Mirassou, Y. / Rico-Lastres, P. / Martinez-Lumbreras, S. / Perez-Canadillas, J.M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Pub1p C-terminal RRM domain interacts with Tif4631p through a conserved region neighbouring the Pab1p binding site
著者: Santiveri, C.M. / Mirassou, Y. / Rico-Lastres, P. / Martinez-Lumbreras, S. / Perez-Canadillas, J.M.
履歴
登録2011年3月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2961
ポリマ－11,2961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1 / ARS consensus-binding protein ACBP-60 / Poly uridylate-binding protein / Poly(U)-binding protein


分子量: 11295.882 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal RRM domain, residues 315-414 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PUB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32588

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-1H NOESY
1213D 1H-15N NOESY 2D 1H-15N HSQC
1343D HNCO
1443D HN(CA)CO
1543D HNCA
1643D HN(CO)CA
1743D CBCA(CO)NH
1843D CBCANH
1943D HC -TOCSY
11032D 1H-1H NOESY
11122D 1H-1H TOCSY
11232D 1H-1H TOCSY
11312D 1H-15N HSQC
11442D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3mM [U-99% 15N] PUB1 RRM3-1, 25mM potassium phosphate-2, 25mM sodium chloride-3, 0.5mM DTT-4, 0.01mM DSS-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.3mM PUB1 RRM3-6, 25mM potassium phosphate-7, 25mM sodium chloride-8, 0.5mM DTT-9, 0.01mM DSS-10, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.3mM PUB1 RRM3-11, 25mM potassium phosphate-12, 25mM sodium chloride-13, 0.5mM DTT-14, 0.1mM DSS-15, 100% D2O100% D2O
40.3mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PUB1 RRM3-16, 25mM potassium phosphate-17, 25mM sodium chloride-18, 0.5mM DTT-19, 0.1mM DSS-20, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMPUB1 RRM3-1[U-99% 15N]1
25 mMpotassium phosphate-21
25 mMsodium chloride-31
0.5 mMDTT-41
0.01 mMDSS-51
0.3 mMPUB1 RRM3-62
25 mMpotassium phosphate-72
25 mMsodium chloride-82
0.5 mMDTT-92
0.01 mMDSS-102
0.3 mMPUB1 RRM3-113
25 mMpotassium phosphate-123
25 mMsodium chloride-133
0.5 mMDTT-143
0.1 mMDSS-153
0.3 mMPUB1 RRM3-16[U-99% 13C; U-99% 15N]4
25 mMpotassium phosphate-174
25 mMsodium chloride-184
0.5 mMDTT-194
0.1 mMDSS-204
試料状態pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TALOSCORNILESCU, DELAGLIO精密化
TopSpinBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
CcpNmr AnalysisCCPNデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure analysis
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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