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- PDB-2d7e: Crystal structure of N-terminal domain of PriA from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d7e
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of PriA from E.coli
要素Primosomal protein N'
キーワードHYDROLASE / inter-twined
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / plasmid maintenance / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / replication fork processing / DNA replication initiation / response to gamma radiation ...DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / plasmid maintenance / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / replication fork processing / DNA replication initiation / response to gamma radiation / helicase activity / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair / DNA recombination / DNA replication / hydrolase activity / response to antibiotic / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
PriA, 3(prime) DNA-binding domain / Primosomal protein N' / PriA DNA helicase, Cys-rich region (CRR) domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain / Primosomal protein N, C-terminal domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain superfamily / : / : / 3'DNA-binding domain (3'BD) / Primosomal protein N C-terminal domain ...PriA, 3(prime) DNA-binding domain / Primosomal protein N' / PriA DNA helicase, Cys-rich region (CRR) domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain / Primosomal protein N, C-terminal domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain superfamily / : / : / 3'DNA-binding domain (3'BD) / Primosomal protein N C-terminal domain / PriA DNA helicase Cys-rich region (CRR) domain / Primosomal protein N'-like, winged helix / GIY-YIG endonuclease / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA helicase PriA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sasaki, K. / Ose, T. / Maenaka, K. / Masai, H. / Kohda, D.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2007
タイトル: Structural basis of the 3'-end recognition of a leading strand in stalled replication forks by PriA.
著者: Sasaki, K. / Ose, T. / Okamoto, N. / Maenaka, K. / Tanaka, T. / Masai, H. / Saito, M. / Shirai, T. / Kohda, D.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2006
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the N-terminal domain of PriA from Escherichia coli
著者: Sasaki, K. / Ose, T. / Tanaka, T. / Mizukoshi, T. / Ishigaki, T. / Maenaka, K. / Masai, H. / Kohda, D.
履歴
登録2005年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Primosomal protein N'
B: Primosomal protein N'
C: Primosomal protein N'
D: Primosomal protein N'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1074
ポリマ－47,1074
非ポリマー00
水1,00956
1
A: Primosomal protein N'
B: Primosomal protein N'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5542
ポリマ－23,5542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area12560 Å2
手法PISA
2
C: Primosomal protein N'
D: Primosomal protein N'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5542
ポリマ－23,5542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area12320 Å2
手法PISA
3
A: Primosomal protein N'
B: Primosomal protein N'

A: Primosomal protein N'
B: Primosomal protein N'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1074
ポリマ－47,1074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_545y+2/3,x-2/3,-z+1/31
Buried area11610 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area21590 Å2
手法PISA
4
C: Primosomal protein N'
D: Primosomal protein N'

C: Primosomal protein N'
D: Primosomal protein N'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1074
ポリマ－47,1074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
Buried area12140 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area21030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.570, 111.570, 260.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質
Primosomal protein N' / ATP-dependent helicase priA / Replication factor Y


分子量: 11776.790 Da / 分子数: 4 / 断片: DNA binding domein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: priA / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P17888, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.3M ammonium sulfate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL12B211
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A20.97899, 0.97957, 0.94000
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2005年4月6日
ADSC QUAMTUM 4r2CCD2005年1月26日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.978991
30.979571
40.941
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 21937 / Num. obs: 20806 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.55 % / Biso Wilson estimate: 72.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 38.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Num. unique all: 600 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2923 1418 -RANDOM
Rwork0.2472 ---
all-21937 --
obs-19914 90.8 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.207 Å2-4.267 Å20 Å2
2---2.766 Å20 Å2
3---2.973 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3296 0 0 56 3352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0084
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.485
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.14
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3848 73 -
Rwork0.3234 --
obs-1267 58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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