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- PDB-2d68: Structure of the N-terminal domain of FOP (FGFR1OP) protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d68
タイトルStructure of the N-terminal domain of FOP (FGFR1OP) protein
要素FOP
キーワードCELL CYCLE / alpha helical bundle / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule anchoring / cell projection organization / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / protein tyrosine kinase inhibitor activity / negative regulation of protein kinase activity / Signaling by FGFR1 in disease / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / centriole / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes ...microtubule anchoring / cell projection organization / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / protein tyrosine kinase inhibitor activity / negative regulation of protein kinase activity / Signaling by FGFR1 in disease / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / centriole / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / cell projection / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of cell growth / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A - #40 / FGFR1 oncogene partner (FOP), N-terminal dimerisation domain / FOP N terminal dimerisation domain / Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mikolajka, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of the N-terminal Domain of the FOP (FGFR1OP) Protein and Implications for its Dimerization and Centrosomal Localization.
著者: Mikolajka, A. / Yan, X. / Popowicz, G.M. / Smialowski, P. / Nigg, E.A. / Holak, T.A.
履歴
登録2005年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOP
B: FOP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3092
ポリマ－18,3092
非ポリマー00
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area8160 Å2
手法PISA
2
A: FOP
B: FOP

A: FOP
B: FOP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6184
ポリマ－36,6184
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6910 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area15160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.840, 92.180, 37.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a dimer.

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要素

#1: タンパク質 FOP / FGFR1OP


分子量: 9154.504 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 54-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET46 Ek\Lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3, B834 DE3 / 参照: UniProt: O95684
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.2344.94
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.50,2M NaCl; 0,1M HEPES ph 7,5, 25% w/v PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.50,2 M NaCl, 0,1M HEPES, 25% w/v PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW611.05
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW620.9793 0.9796 0.9500
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2005年3月16日
MARRESEARCH2CCD2005年7月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) double-crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) double-crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.051
20.97931
30.97961
40.951
反射解像度: 1.6→46.08 Å / Num. obs: 21205 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 2
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 1.594 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24719 1142 5.1 %RANDOM
Rwork0.20535 ---
all0.20745 20919 --
obs0.20745 20919 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.128 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2--0.69 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1199 0 0 200 1399
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.9831644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.995149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.81324.23759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80715212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.5291510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02914
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8111.5768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34321201
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23494
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4214.5443
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 107 -
Rwork0.219 1496 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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