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- PDB-2d5w: The crystal structure of oligopeptide binding protein from Thermu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d5w
タイトルThe crystal structure of oligopeptide binding protein from Thermus thermophilus HB8 complexed with pentapeptide
要素
  • pentapeptide A
  • pentapeptide B
  • peptide ABC transporter, peptide-binding protein
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide ABC transporter, peptide-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Morita, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of oligopeptide binding protein from Thermus thermophilus HB8 complexed with pentapeptide
著者: Morita, A. / Sakai, N. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I.
履歴
登録2005年11月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: peptide ABC transporter, peptide-binding protein
B: peptide ABC transporter, peptide-binding protein
C: pentapeptide A
D: pentapeptide B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,4774
ポリマ－138,4774
非ポリマー00
水19,2761070
1
A: peptide ABC transporter, peptide-binding protein
C: pentapeptide A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2372
ポリマ－69,2372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area22270 Å2
手法PISA
2
B: peptide ABC transporter, peptide-binding protein
D: pentapeptide B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2402
ポリマ－69,2402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area22260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.600, 109.200, 114.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 peptide ABC transporter, peptide-binding protein / Oligopeptide binding protein


分子量: 68704.859 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-602 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1634 / プラスミド: pET-26b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5SHU6
#2: タンパク質・ペプチド pentapeptide A


分子量: 531.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8
解説: This peptide was co-purified and co-crystallized with the protein.
遺伝子: TTHA1634 / プラスミド: pET-26b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: タンパク質・ペプチド pentapeptide B


分子量: 535.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8
解説: This peptide was co-purified and co-crystallized with the protein.
遺伝子: TTHA1634 / プラスミド: pET-26b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1070 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.15M lithium nitrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL44B210.900, 0.9788, 0.9793
シンクロトロンSPring-8 BL41XU20.9
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2004年9月30日
ADSC QUANTUM 3152CCD2004年10月4日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97881
30.97931
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 346050 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 17.709 Å2 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Rsym value: 0.412 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.3→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.196 30683 RANDOM
Rwork0.186 --
obs-307850 -
原子変位パラメータBiso mean: 11.527 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.865 Å20 Å20 Å2
2---1.385 Å20 Å2
3---0.521 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.1514 Å0.142 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.0777 Å0.0529 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9772 0 0 1070 10842
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.30292
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004557
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.82132
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84721
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.35 Å /
Rfactor%反射
Rfree0.2302 -
Rwork0.2119 -
obs-0.1014 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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