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- PDB-2d3e: Crystal structure of the C-Terminal fragment of rabbit skeletal a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d3e
タイトルCrystal structure of the C-Terminal fragment of rabbit skeletal alpha-tropomyosin
要素General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / COILED COIL / ALANINE CLUSTER / BENDABLE REGION
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / troponin I binding / TFIID-class transcription factor complex binding ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / troponin I binding / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / actin filament / RNA polymerase II transcription regulator complex / actin filament binding / actin cytoskeleton / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Nitanai, Y. / Maeda, K. / Oda, N. / Minakata, S. / Maeda, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of C-Terminal Fragment of Rabbit Skeletal Alpha-Tropomyosin; Crystallographic Evidence of Tropomyosin Bending
著者: Nitanai, Y. / Maeda, K. / Oda, N. / Minakata, S. / Maeda, Y.
履歴
登録2005年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
B: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
C: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
D: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6064
ポリマ－62,6064
非ポリマー00
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15460 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area35400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.080, 46.860, 95.260
Angle α, β, γ (deg.)101.49, 101.66, 90.13
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain / Alpha-tropomyosin


分子量: 15651.484 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 151-175, residues 176-284 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL METHIONINE FOLLOWED BY SEQUENCE DATABASE RESIDUES 254-278 OF GCN4 LEUCINE ZIPPER AND THEN C-TERMINAL SEQUENCE DATABASE RESIDUES 176-284 OF RABBIT SKELETAL MUSCLE ALPHA-TROPOMYOSIN
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
属: Saccharomyces, Oryctolagus / 生物種: , / 株: , / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: P58772
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: MPD, AMMONIUM ACETATE, SODIUM CITRATE, pH 5.20, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月13日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45.67 Å / Num. all: 19366 / Num. obs: 19366 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.56 % / Biso Wilson estimate: 83.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 9 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CRYSTALCLEARデータ収集
CRYSTALCLEARデータ削減
AMOLEモデル構築
CNS1.1精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1IC2

1ic2


解像度: 2.6→45.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 701605.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NCS GROUP 1 INCLUDES MAIN CHAIN ATOMS OF CHAIN A AND C, NCS GROUP 2 INCLUDES MAIN CHAIN ATOMS OF CHAIN B AND D
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 986 5.1 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.254 19366 --
all-19366 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.558 Å2 / ksol: 0.312812 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2 Å2-4.68 Å210.15 Å2
2---35.4 Å2-17.32 Å2
3---29.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4142 0 0 146 4288
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.56
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.42.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDWeight Biso Weight position
11RESTRAINTX-RAY DIFFRACTION2300
22X-RAY DIFFRACTION2300
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 170 5.3 %
Rwork0.338 3056 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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