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万見
- PDB-2d32: Crystal Structure of Michaelis Complex of gamma-Glutamylcysteine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d32
タイトルCrystal Structure of Michaelis Complex of gamma-Glutamylcysteine Synthetase
要素Glutamate--cysteine ligase
キーワードLIGASE / glutathione homeostasis / peptide synthesis / phosphoryl transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-cysteine ligase / glutamate-cysteine ligase activity / cellular response to mercury ion / glutathione biosynthetic process / cellular response to arsenic-containing substance / hyperosmotic response / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #800 / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special ...Helix Hairpins - #800 / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / CYSTEINE / GLUTAMIC ACID / Glutamate--cysteine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hibi, T. / Nakayama, M. / Nii, H. / Kurokawa, Y. / Katano, H. / Oda, J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis of efficient coupling peptide ligation and ATP hydrolysis by gamma-gluatamylcysteine synthetase
著者: Hibi, T. / Nakayama, M. / Nii, H. / Kurokawa, Y. / Katano, H. / Oda, J.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of gamma-glutamylcysteine synthetase: insights into the mechanism of catalysis by a key enzyme for glutathione homeostasis.
著者: Hibi, T. / Nii, H. / Nakatsu, T. / Kimura, A. / Kato, H. / Hiratake, J. / Oda, J.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Escherichia coli B gamma-glutamylcysteine synthetase: modification, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis.
著者: Hibi, T. / Hisada, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Oda, J.
履歴
登録2005年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate--cysteine ligase
B: Glutamate--cysteine ligase
C: Glutamate--cysteine ligase
D: Glutamate--cysteine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,48929
ポリマ－233,0754
非ポリマー3,41425
水14,412800
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13730 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area73380 Å2
手法PISA
2
A: Glutamate--cysteine ligase
B: Glutamate--cysteine ligase
C: Glutamate--cysteine ligase
D: Glutamate--cysteine ligase
ヘテロ分子

A: Glutamate--cysteine ligase
B: Glutamate--cysteine ligase
C: Glutamate--cysteine ligase
D: Glutamate--cysteine ligase
ヘテロ分子

A: Glutamate--cysteine ligase
B: Glutamate--cysteine ligase
C: Glutamate--cysteine ligase
D: Glutamate--cysteine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)709,46887
ポリマ－699,22612
非ポリマー10,24275
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area46170 Å2
ΔGint-464 kcal/mol
Surface area215180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)325.530, 325.530, 105.003
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glutamate--cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS / GCS


分子量: 58268.844 Da / 分子数: 4 / 変異: C106S, C164S, C205S, C223S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gshI / プラスミド: pKGC20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P0A6W9, glutamate-cysteine ligase

-
非ポリマー , 5種, 825分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物
ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#5: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 800 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium formate, Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→43.6 Å / Num. obs: 162223 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 50.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.374 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 23722 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1V4G

1v4g


解像度: 2.4→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 9.086 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19844 8122 5 %RANDOM
Rwork0.16841 ---
obs0.16994 154095 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.908 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.276 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15828 0 205 800 16833
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02216364
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3811.97522188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.58951993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5523.469764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.266152705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.29915134
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.22416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.37478
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.511285
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.51714
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0420.54
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.363
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.548210277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.376316064
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.86926961
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.58436124
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 578 -
Rwork0.213 11389 -
obs-11389 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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