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万見
- PDB-2d31: Crystal structure of disulfide-linked HLA-G dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d31
タイトルCrystal structure of disulfide-linked HLA-G dimer
要素
  • 9-mer peptide from Histone H2A
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G
キーワードIMMUNE SYSTEM/CELL CYCLE / MHC class I / IMMUNE SYSTEM-CELL CYCLE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell cytokine production / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / cis-Golgi network membrane / positive regulation of T cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / chromatin-protein adaptor activity ...peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell cytokine production / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / cis-Golgi network membrane / positive regulation of T cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / chromatin-protein adaptor activity / negative regulation of G0 to G1 transition / negative regulation of immune response / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / XY body / positive regulation of regulatory T cell differentiation / protein localization to site of double-strand break / filopodium membrane / positive regulation of macrophage cytokine production / response to ionizing radiation / CD8 receptor binding / protein homotrimerization / site of DNA damage / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular defense response / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / negative regulation of T cell proliferation / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / positive regulation of interleukin-12 production / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / positive regulation of DNA repair / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / negative regulation of angiogenesis / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / DNA damage checkpoint signaling / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / PRC2 methylates histones and DNA / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / replication fork / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / meiotic cell cycle / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cellular response to iron ion / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Endosomal/Vacuolar pathway / RNA Polymerase I Promoter Escape / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Transcriptional regulation by small RNAs / double-strand break repair via homologous recombination / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / G2/M DNA damage checkpoint / HFE-transferrin receptor complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / T cell mediated cytotoxicity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular response to gamma radiation / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / heterochromatin formation / cerebral cortex development / MHC class I protein complex / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines
類似検索 - 分子機能
MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Histone-fold / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2AX / HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shiroishi, M. / Kuroki, K. / Ose, T. / Rasubala, L. / Shiratori, I. / Arase, H. / Tsumoto, K. / Kumagai, I. / Kohda, D. / Maenaka, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Efficient Leukocyte Ig-like Receptor Signaling and Crystal Structure of Disulfide-linked HLA-G Dimer
著者: Shiroishi, M. / Kuroki, K. / Ose, T. / Rasubala, L. / Shiratori, I. / Arase, H. / Tsumoto, K. / Kumagai, I. / Kohda, D. / Maenaka, K.
履歴
登録2005年9月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月5日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly ...pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific ..._pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G
B: Beta-2-microglobulin
C: 9-mer peptide from Histone H2A
D: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G
E: Beta-2-microglobulin
F: 9-mer peptide from Histone H2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8606
ポリマ－89,8606
非ポリマー00
水00
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G
B: Beta-2-microglobulin
C: 9-mer peptide from Histone H2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9303
ポリマ－44,9303
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
2
D: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G
E: Beta-2-microglobulin
F: 9-mer peptide from Histone H2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9303
ポリマ－44,9303
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.641, 127.807, 72.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain G / HLA G antigen / HLA heavy chain


分子量: 31902.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGMT7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17693
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGMT7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド 9-mer peptide from Histone H2A


分子量: 1148.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16104

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: CAPS, PEG8000, NaCl, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 12897 / % possible obs: 83.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1162 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MHE

1mhe


解像度: 3.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.882 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.799 / SU B: 30.757 / SU ML: 0.526 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.747 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29835 896 7.1 %RANDOM
Rwork0.2347 ---
obs0.2394 11791 83.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.459 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2---0.62 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6124 0 0 0 6124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0216293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9358532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5285737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.90623.304342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.671151037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2421559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024961
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.23058
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.24120
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3350.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.26
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 73 -
Rwork0.272 844 -
obs--83.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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